## Abstract Zur Untersuchung der Lysinoalanin‐(LAL)‐Bildung in alkalischen Lösungen dienten als Modellproteine β‐Casein, das keine Disulfid‐ und Sulfhydrylgruppen enthält, und das schwefelhaltige β‐Lactoglobulin. In 5%igen Lösungen beider Proteine in 0,1 N NaOH wird LAL in Abhängigkeit von der Temp
Zur Alkalibehandlung von Proteinen 4. Mitt. Nachweis von Lysinoalanin in Eiweißstoffen
✍ Scribed by Freimuth, U. ;Nötzold, H.
- Book ID
- 102210416
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1980
- Tongue
- English
- Weight
- 315 KB
- Volume
- 24
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Zum Nachweis von Lysinoalanin (LAL) in Eiweißhydrolysaten wurde ein dünnschichtchromatographisches Verfahren entwickelt. Die untere Grenze des Nachweises lag bei 0,03 μg.
Für die präparative isolierung von LAL eignete sich die Hochspannungselektrophorese, die aber wegen einer störenden Untergrundfärbung nicht für die analytische Zielstellung anwendbar war.
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