Zur Alkalibehandlung von Proteinen 3. Mitt. Dephosphorylierung von Säurecasein und Caseinfraktionen im alkalischen Milieu

✍ Scribed by Freimuth, U. ;Krause, W.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1980
• Tongue: English
• Weight: 557 KB
• Volume: 24
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19800240315

✦ Synopsis

Abstract

An verdünnten Lösungen von α~s~‐, β‐ und Säure‐Casein wurden Ausmaß und Geschwindigkeit der alkaliinduzierten Dephosphorylierung im Bereich von pH 10,0‐12,0 untersucht.

Während bei Temperaturen unter 30 °C und pH‐Werten unter 11,0 innerhalb von 24 h der Grad der Dephosphorylierung bei allen drei untersuchten Proteinen 0,5% des Gesamtphosphors nicht überstieg, steigerte die Erhöhung der Temperatur die Reaktionsgeschwindigkeit und den Umsetzungsgrad erheblich.

Als Halbwertszeiten für die Dephosphorylierung wurden für α~s~‐, β‐ und Säure‐Casein 350 min, 340 min und 190 min bei pH 12,0 und 90 °C gefunden. Gleichzeitig werden bis zu 18% Nichtproteinstickstoff freigesetzt. Über 90% des abgespaltenen Phosphors sind nach Fällung der Proteine mit Trichloressigsäure als freies anorganisches Phosphat im Überstand nachweisbar. Der Rest liegt in den löslichen Peptiden gebunden vor.