Untersuchungen zur MAILLARD-Reaktion zwischen P-Lactoglobulin und Lactose 3. M i t t . Der EinfluD intermolekularer Disulfidbriicken auf die Blockierung von Lysin'.2 E. LUDWIG Wird 8-Lactoglobulin rnit Lactose in feuchtem Zustand stark erhitzt, bilden sich in den makromolekularen Reaktionsprodukten
Zur Alkalibehandlung von Proteinen. 5. Mitt. Die Bildung von Lysinoalanin in β-Casein und β-Lactoglobulin
✍ Scribed by Freimuth, U. ;Nötzold, H. ;Krause, W.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1980
- Tongue
- English
- Weight
- 429 KB
- Volume
- 24
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Zur Untersuchung der Lysinoalanin‐(LAL)‐Bildung in alkalischen Lösungen dienten als Modellproteine β‐Casein, das keine Disulfid‐ und Sulfhydrylgruppen enthält, und das schwefelhaltige β‐Lactoglobulin. In 5%igen Lösungen beider Proteine in 0,1 N NaOH wird LAL in Abhängigkeit von der Temperatur mit hohen Anfangsgeschwindigkeiten gebildet: bei 90 °C nach 15 min 0,020 mol LAL/mol β‐Casein‐min bzw. 0,019 mol LAL/mol β‐Lactoglobulin‐min.
Ein Unterschied im Verhalten beider Proteine ergibt sich nur aus der Zunahme des gebildeten LAL bei Temperaturerhöhung, sie ist im ß‐Casein größer als im β‐Lactoglobulin.
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