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Sur les enzymes amylolytiques X. Isolement et cristallisation de l'α-amylase de salive humaine

✍ Scribed by Kurt H. Meyer; Ed. H. Fischer; A. Staub; P. Bernfeld

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1948
Tongue
German
Weight
603 KB
Volume
31
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

Abstract

L'a‐amylase de salive humaine a été isolée et cristallisée. L'enrichissement rapporté à l'azote Kjeldahl est de 8,1 fois. Le rendement de la purification est de 50% en produit cristallisé, et de 32% en enzyme pur, deux fois recristallisé. Après trois recristallisations successives, les eaux‐mères et les cristaux présentent le même degré de pureté. A l'é1ectrophorèse, l'enzyme cristallisé se comporte comme une substance homoène. II doit être considéré comme de l'α‐amylase de salive humaine pure.

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Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.

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Un grand nombre de travaux ont 6te publies sur les proprietes de l'a-amylase de salive humaine. Presque tous les auteurs observent qu'elle est trks stable et que cette stabilite n'est que peu influencee par le pH. Ernstr0m3) Btudia d'une faqon trks approfondie l'influence du pH et de la temperature

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Dans le cadre de nos recherches sur l'amidon, nous avons d t P amends dtudier les enzymes amylolytiques ; c'est l'a-amylase de pancreas qui fait l'objet de ce premier travail. L'u-amylase degrade l'amidon et le glycoghe. Elle scinde les liaisons u 1,4 glucosidiques h un endroit quelconque de la mol

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## Abstract La purification et la cristallisation de l'α‐amylase d'Aspergillus oryzae à partir d'une poudre sèche sont décrites. Après un enrichissement d'environ 4 fois, l'on obtient, à partir de 60 g de produit brut, 800 mg d'enzyme cristallisé. Après trois recristallisations successives, le degr