Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.
Nous rapportons ici l'isolement et la cristallisation de l'a-amylase de pancreas humain4) pour laquelle aucune etude d'enrichissement n'a BtB decrite jusqu'h maintenant. Les conditions de cette purification peuvent &re am6liorbes. Nous n'avons pas cherchd le rendement maximum mais la purete du produit.
Produit de de'part. Les glandes nous ont 6th fournies par 1'Institut de Pathologie de l'Universit6 de GenBve5). Immddiatement aprbs dissection, les pancreas sont plonges dans de l'acdtone B Oo. 11s sont extremement variables d'aspects et de propri6t6s. Certaines de ces glandes colorees en rouge-brun sont Bliminees : elles sont impropres h une extraction d'enzyme.
Purification et cristallisatiofi. Les dosages d'activite sont effectues selon la mdthode ddcrite pr6c6demments). On dose colorim6triquement les sucres reducteurs form& en 3 min. a 20° par action de l'amylase sur l'amidon soluble Zulkowski. Au moment de la rdaction, la solution contient 0'5% de substrat, des phosphates 0,Ol-m. qui tamponnent h pH 6,9 et du chlorure de sodium 0,0035-m. La valeur de reduction est exprimee en mg de maltose hydrate (C12HzzOll, H,O). Le degre de puret6 est donne par le quotient mg maltose/mg d'azote de l'enzyme. 1) XIIIe communication, Helv. 33, 207 (1950).