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Sur la liquéfaction de l'empois d'amidon par l'α-amylase humaine. Sur les enzymes amylolytiques XIII

✍ Scribed by Kurt H. Meyer; F. Duckert; Ed. H. Fischer

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1950
Tongue
German
Weight
250 KB
Volume
33
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

Abstract

L'α‐amylase de salive humaine pure et la salive humaine brute ont exactement la même action sur les empois d'amidon, tant au point de vue de la viscosité que de l'apparition de groupes réducteurs. II en est conclu que la salive humaine ne contient ni «enzyme spécifiquement liquéfiant», ni «enzyme saccharifiant» (β‐amylase).

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Un grand nombre de travaux ont 6te publies sur les proprietes de l'a-amylase de salive humaine. Presque tous les auteurs observent qu'elle est trks stable et que cette stabilite n'est que peu influencee par le pH. Ernstr0m3) Btudia d'une faqon trks approfondie l'influence du pH et de la temperature

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## Abstract Une nouvelle méthode de dosage de l'activité α‐amylatique a été décrite. Cette méthode simple et rapide est basée sur la comparaison de la coloration à l'iode de l'amidon dégradé par l'amylase, avec une échelle de couleurs stables.

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Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.