Un grand nombre de travaux ont 6te publies sur les proprietes de l'a-amylase de salive humaine. Presque tous les auteurs observent qu'elle est trks stable et que cette stabilite n'est que peu influencee par le pH. Ernstr0m3) Btudia d'une faqon trks approfondie l'influence du pH et de la temperature
Sur les enzymes amylolytiques IV. Dosage de l'activité de l'α-amylase
✍ Scribed by P. Bernfeld; Maria Fuld
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1948
- Tongue
- German
- Weight
- 228 KB
- Volume
- 31
- Category
- Article
- ISSN
- 0018-019X
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✦ Synopsis
Abstract
Une nouvelle méthode de dosage de l'activité α‐amylatique a été décrite. Cette méthode simple et rapide est basée sur la comparaison de la coloration à l'iode de l'amidon dégradé par l'amylase, avec une échelle de couleurs stables.
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Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.
## Abstract Les propriétés de l'α‐amylase d'Aspergillus oryzae cristallisée ont été décrites.
## Abstract L'α‐amylase de salive humaine pure et la salive humaine brute ont exactement la même action sur les empois d'amidon, tant au point de vue de la viscosité que de l'apparition de groupes réducteurs. II en est conclu que la salive humaine ne contient ni «enzyme spécifiquement liquéfiant»,
## Abstract Les α‐amylases de pancréas de porc et de salive humaine pures ne contiennent pas d'inositol.