## Abstract Une nouvelle méthode de dosage de l'activité α‐amylatique a été décrite. Cette méthode simple et rapide est basée sur la comparaison de la coloration à l'iode de l'amidon dégradé par l'amylase, avec une échelle de couleurs stables.
Sur les enzymes amylolytiques II. L'affinité entre enzyme et substratum pour quelques α-amylases
✍ Scribed by P. Bernfeld; H. Studer-Pécha
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1947
- Tongue
- German
- Weight
- 405 KB
- Volume
- 30
- Category
- Article
- ISSN
- 0018-019X
No coin nor oath required. For personal study only.
📜 SIMILAR VOLUMES
Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.
## Abstract The purification and crystallization of an α‐amylase from __B. subtilis__, Strain __Takamine__, are described.
## Abstract L'α‐amylase de salive humaine pure et la salive humaine brute ont exactement la même action sur les empois d'amidon, tant au point de vue de la viscosité que de l'apparition de groupes réducteurs. II en est conclu que la salive humaine ne contient ni «enzyme spécifiquement liquéfiant»,
Un grand nombre de travaux ont 6te publies sur les proprietes de l'a-amylase de salive humaine. Presque tous les auteurs observent qu'elle est trks stable et que cette stabilite n'est que peu influencee par le pH. Ernstr0m3) Btudia d'une faqon trks approfondie l'influence du pH et de la temperature
## Abstract Les propriétés de l'α‐amylase d'Aspergillus oryzae cristallisée ont été décrites.