## Abstract Es wird über sedimentationsanalytische, gelchromatographische und elektrophoretische Untersuchungen des Dissoziationsverhaltens der Hauptglobulin‐Fraktion (11‐S‐Globulin) aus Sonnenblumensamen berichtet. Bei extremen pH‐Werten dissoziiert das Protein über eine 7‐S‐Komponente zu einer 2
Über Samenproteine. 4. Mitt. Isolierung der Globulin-Hauptkomponente aus Sonnenblumensamen
✍ Scribed by Schwenke, K. D. ;Schultz, M. ;Linow, K.-J. ;Uhlig, J. ;Franzke, Cl.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1974
- Tongue
- English
- Weight
- 649 KB
- Volume
- 18
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Es wird die Isolierung des sedimentationsanalytisch und gelchromatographisch einheitlichen 11‐S‐Globulins aus Sonnenblumensamen aus 10% Natriumchlorid enthaltenden Extrakten mit Hilfe einer Fällung mit Wasser und nachfolgender wiederholter Chromatographie des albuminfreien Rohglobulins an Sephadex G‐200 beschrieben. Mit der gleichen Verfahrensweise gelingt die Isolierung einer in geringen Mengen anwesenden 7‐S‐Komponente.
Die Sedimentationskonstante s~20,w~ des 11‐S‐Globulins beträgt 11,8 S. In Lösungen niedriger Ionenstärke (I ≤ 0,3) dissoziiert das Protein in eine 7‐S‐Komponente. Bei der Gelelektrophorese in Aluminiumlactat‐Puffer vom pH 3,1 erscheint das 11‐S‐Globulin ebenfalls mit der 7‐S‐Komponente als Dissoziationsprodukt vergesellschaftet. Letztere ist elektrophoretisch mit der gelchromatographisch isolierten 7‐S‐Komponente identisch.
Die Aminosäurenzusammensetzung des 11‐S‐Globulins ist durch einen hohen Gehalt an Glutamin‐ und Asparaginsäure, Arginin, Leucin, Phenylalanin, Valin und Isoleucin gekennzeichnet. Die biologische Wertigkeit nach Oser beträgt 73. Lysin und die schwefelhaltigen Aminosäuren sind limitierend.
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