## Abstract Die bei der Umsetzung von β‐Lactoglobulin mit Lactose entstehenden niedermolekularen Reaktionsprodukte bestätigen bezüglich ihrer Menge und Zusammensetzung sowie anhand der Spektren die Bedeutung der Thiol‐ und Disulfidgruppen des Proteins für den Verlauf der MAILLARD‐Reaktion. Hauptbes
Untersuchungen zur MAILLARD-Reaktion zwischen β-Lactoglobulin und Lactose. 4. Mitt. Die Spektren und die Aminosäurezusammensetzung der makromolekularen Reaktionsprodukte
✍ Scribed by Ludwig, E.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1980
- Tongue
- English
- Weight
- 339 KB
- Volume
- 24
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Die UV‐Spektren der makromolekularen Reaktionsprodukte (mR) sind dem des β‐Lactoglobulins weitgehend ähnlich. Eine für das mR I typische Absorptionserhöhung bei 250 nm wird der Anwesenheit von Disulfidbrücken zugeschrieben. Die erhöhte Absorption des mR I und des mR II bei 280 nm werden auf Veränderungen der Zuckerkomponente während der MAILLARD‐Reaktion zurückgeführt. Im sichtbaren Bereich absorbieren alle mR im Gegensatz zu β‐Lactoglobulin. Die Extinktion fällt zwischen etwa 310 und 450 nm stetig ab.
Im IR‐Spektrum zeigen alle mR bei 1082 cm^−1^ eine Bande; sie liegt in einem für Kohlenhydrate charakteristischen Bereich. Für Lactose bzw. Glucose typische Schwingungen sind nicht mehr erkennbar. Desgleichen fehlen Banden, die den Melanoidinen zugeordnet werden könnten. Unterschiede in verschiedenen Schwingungsbereichen bei den IR‐Spektren des mR I bzw. des mR II sind offensichtlich ein Ausdruck für die nicht gleichartigen Reaktionsabläufe bei der Bildung dieser Produkte.
Die Aminosäurechromatogramme bestätigen die vom Reaktionsverlauf bei der MAILLARD‐Reaktion abhängige unterschiedliche Zerstörung des Lysins in den mR. In den Chromatogrammen des mR II wird zwischen Leucin und Tyrosin eine ninhydrinpositive Substanz eluiert.
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