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Propriétés de l'α-amylase de pancréas humain. Comparaison avec les autres α-amylases cristallisées. Sur les enzymes amylolytiques XV

✍ Scribed by P. Bernfeld; F. Duckert; Ed. H. Fischer

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1950
Tongue
German
Weight
555 KB
Volume
33
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

Abstract

Les propriétés de l'α‐amylase de pancréas humain crist. ont été décrites. Elles sont absolument identiques à celles de l'α‐amylase de salive humaine. A l'électrophorèse, un mélange des deux enzymes se comporte comme une seule substance homogène. Il y a donc identité entre ces deux enzymes et nous pouvons admettre l'existence d'une seule amylase humaine.

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Un grand nombre de travaux ont 6te publies sur les proprietes de l'a-amylase de salive humaine. Presque tous les auteurs observent qu'elle est trks stable et que cette stabilite n'est que peu influencee par le pH. Ernstr0m3) Btudia d'une faqon trks approfondie l'influence du pH et de la temperature

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Dans un travail pr&c&dent, nous avons ddcrit les proprietes de l'a-amylase de salive humaine cristallis8e2). Cet enzyme se distingue par certains caracthres de l'a-amylase de porc cristallis8e3). I1 nous a semble interessant d'isoler l'a-amylase de pancreas humain pour la comparer aux deux autres.

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Dans le cadre de nos recherches sur l'amidon, nous avons d t P amends dtudier les enzymes amylolytiques ; c'est l'a-amylase de pancreas qui fait l'objet de ce premier travail. L'u-amylase degrade l'amidon et le glycoghe. Elle scinde les liaisons u 1,4 glucosidiques h un endroit quelconque de la mol

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## Abstract Une méthode améliorée de purification de l'α‐amylase de pancréas de pore est décrite. Son rendement total est de 45% à partir de l'extrait brut. L'enzyme a été cristallisé et recristallisé.