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Modifizierung von Proteinen durch Reaktion mit Carbonylverbindungen

✍ Scribed by Schwenke, K. D. ;Prahl, L. ;Ender, B. ;Belikow, W. M. ;Freimuth, U. ;Besrukow, M. G. ;Charatjan, S. G. ;Wolnowa, A. J.

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1975
Tongue
English
Weight
406 KB
Volume
19
Category
Article
ISSN
0027-769X

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✦ Synopsis

Abstract

Es wird über chemische und physiko‐chemische Veränderungen von Casein und pflanzlichen Globulinen nach Reaktion mit Aldehyden bzw. Acylierung mit Carbonsäurechloriden und ‐anhydriden berichtet.

Die schrittweise Blockierung von α‐ und ϵ‐Aminogruppen ergibt modifizierte Proteine mit erniedrigten isoelektrischen Punkten und entsprechend veränderten Löslichkeits‐/Fällbarkeitscharakteristiken und elektrophoretischem Verhalten. Zwischen dem mit Tetrahymena pyriformis bestimmten relativen Nährwert und der Blockierung des Lysins bestehen Zusammenhänge. Bei Acylierung des Proteins wird der relative Nährwert durch die Länge des Acylrestes und die Art der Modifizierung (N‐ bzw. O‐Blockierung) beeinflußt.

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## Abstract Der Geruch von autoxydierten Tetraen‐, Pentaen‐ und Hexaenfettsäureestern nach ranzigem Fischöl verschwindet während der Lagerung oder der Erhitzung mit freien Aminosäuren oder Proteinen. Zur gleichen Zeit wird ein Geruch nach rohem, geröstetem oder frittiertem Fisch gebildet. Die Bildu

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Schon bei kurzzeitiger Schwingmahlung reicht der Energieeintrag aus. um Proteine in Gegenwart von Saureanhydriden zu acylieren. Je nach Protein oder Proteinrohstoff sowie der Art und Menge des beigefugten Anhydrids werden 30-60 y; der &-Aminogruppen des Lysins blockiert. Als Folge von Mechanolyse un

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## Abstract Ein aus Legumin und Vicilin bestehendes Rohglobulinpraparat aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) dissoziiert nach Succinylierung der Aminogruppen in Untereinheiten, die sedimentationsanalytisch als 2,8‐S‐Fraktion erscheinen. Gelelektrophoretisch lassen sich bereits in Modifikaten mit einem S