Chemische Modifizierung von Proteinen. 8. Mitt. Beeinflussung physikochemischer und funktioneller Eigenschaften von Proteinen aus Ackerbohnen durch Succinylierung

✍ Scribed by Rauschal, E. J. ;Linow, K.-J. ;Pahtz, W. ;Schwenke, K. D.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1981
• Tongue: English
• Weight: 475 KB
• Volume: 25
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19810250303

✦ Synopsis

Abstract

Ein aus Legumin und Vicilin bestehendes Rohglobulinpraparat aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) dissoziiert nach Succinylierung der Aminogruppen in Untereinheiten, die sedimentationsanalytisch als 2,8‐S‐Fraktion erscheinen. Gelelektrophoretisch lassen sich bereits in Modifikaten mit einem Succinylierungsgrad von 37 % die assoziierten Proteine nicht mehr nachweisen, die Proteinmuster hochgradig succinylierter Proben weisen mindestens 6 Zonen auf.

Die pH‐Löslichkeitsprofile der succinylierten Proteine zeigen eine vom Succinylierungsgrad abhängige Verschiebung des Löslichkeitsminimums nach niedrigeren pH‐Werten und eine Herabsetzung der Löslichkeit bei pH‐Werten <4.

Mäßig (27 %ig) modifizierte Proteine zeigen eine Zunahme der Wasserbindung urn 25% und der Ölbindung um 40%. Bei starker succinylierten Proben sinkt das Ölbindevermögen auf 80 bis 60% des Kontrollwertes. Die Emulgiereigenschaften (Emulgierkapazität, Emulgieraktivität, Emulsionsstabilität) der Ackerbohnenproteine lassen sich durch Succinylierung wesentlich verbessern.