## Abstract Ein aus Legumin und Vicilin bestehendes Rohglobulinpraparat aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) dissoziiert nach Succinylierung der Aminogruppen in Untereinheiten, die sedimentationsanalytisch als 2,8‐S‐Fraktion erscheinen. Gelelektrophoretisch lassen sich bereits in Modifikaten mit einem S
Beeinflussung funktioneller Eigenschaften von Proteinen durch gekoppelte mechanolytische und chemische Modifizierung
✍ Scribed by Kroll, J. ;Gassmann, B. ;Proll, J. ;Grütter, B.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1984
- Tongue
- English
- Weight
- 456 KB
- Volume
- 28
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Schon bei kurzzeitiger Schwingmahlung reicht der Energieeintrag aus. um Proteine in Gegenwart von Saureanhydriden zu acylieren. Je nach Protein oder Proteinrohstoff sowie der Art und Menge des beigefugten Anhydrids werden 30-60 y; der &-Aminogruppen des Lysins blockiert. Als Folge von Mechanolyse und Acylierung verbessern sich fur Lebensmittelzwecke in typischer Weise die Loslichkeitsprofile und andere funktionelle Eigenschaften. Am Beispiel von Casein wird gezeigt, daB sich das AusmaB der bei kurzer Schwingmahldauer mechanolytisch erreichbaren Verschaumbarkeit und Schaumstabilitat durch gleichzeitige Acetylierung noch steigern la&. Eine merkliche Erhohung des Wasserbindungsvermogens tritt bei Acetylierungsgraden uber 40 7; ein. Die molekularen Vorgange bei der Kopplung von Mechanolyse und Acylierung von Proteinen und deren Auswirkung auf die funktionellen Eigenschaften werden diskutiert.
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## Abstract Ackerbohnenprotein weist einen höheren Gehalt an SH‐ und SS‐Gruppen als Casein auf. Das Verhältnis „reaktiver”︁ zu „vergrabenen”︁ SS‐Gruppen liegt beim Ackerbohnenprotein bei etwa 1: 2 und beim Casein bei etwa 3:1. Die Verspinnung sowohl des Ackerbohnenproteins und Caseins als auch eine