T r o c k n u n g : Einhiingen in einen Heissluftofen bei 60°. N a c h w e i s : Zum Nachweis der Chromatogramme wurde mit einer 0,l-m. wawerigen %sung von Violursiiure bestitubt. Die Farben sind nach dem Trocknen des Chromatogramms in einem Heissluftofen bei 60° sehr deutlich, beginnen aber nach et
Das Lab und seine Wirkung auf das Casein der Milch. XI. Die aminoseitigen Endgruppen des α-Caseins vor und nach der Labung
✍ Scribed by Hans Wissmann; Hs. Nitschmann
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1957
- Tongue
- German
- Weight
- 573 KB
- Volume
- 40
- Category
- Article
- ISSN
- 0018-019X
No coin nor oath required. For personal study only.
✦ Synopsis
Abstract
Quantitative determinations of the terminal amino groups of α‐casein before and after treatment with crystalline rennin were carried out using Sanger's method of labeling the free amino groups with dinitrophenyl residues. In native α‐casein the terminal amino acids were found to be lysine and arginine. In rennin treated α‐casein the same endgroups can still be detected, though lysine in smaller quantities. In addition a new terminal amino acid namely phenylalanine appears in the α‐paracasein.
📜 SIMILAR VOLUMES
## Abstract In a neutral sodium caseinate solution the enzyme rennin quickly sets free a number of peptides. They are found in the supernatant, when, after the action of the enzyme, the paracasein is precipitated at pH 4,7.
Im Papierchromatogramm zeigt sich die Substanz als einheitl. Produkt. UV.-Spektren siehe theor. Teil, Fig. 3. Hydrierung-des Anhydroacetates: 50 mg des Anhydroproduktes wurden in 25 om3 Eisessig mit 20 mg Platin hydriert. Nach 50 Min. war die fur 3 Doppelbindungen theoretisch notwendige Menge aufgen
## Abstract The phosphatase activity of two technically prepared rennins and of crystallized rennin from __Berridge__ was investigated. Casein, phosphopeptone from casein, and glycerophosphate were subjected to the action of these rennin preparations.
## Abstract Es wurden die experimentellen Grundlagen einer Arbeit von __E. Baur & E. Herzfeld__ über die Labgerinnung der Milch als Reizleitung nachgeprüft. Es wurde festgestellt. dass nach der Labgerinnung keine labaktiven Abbauprodukte des Caseins in der Molke zu finden sind. Die beiden Autoren g
## Abstract During the action of crystalline rennin on solutions of α‐casein, Non Protein Nitrogen (NPN) soluble in 12% trichloroacetic acid is split off. The NPN/time curves greatly resemble the ones obtained by __Alais__, __Mocquot__, __Nitschmann__ & __Zahler__ for whole casein. Both primary rea