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Zur Charakterisierung und Verspinnung alkalischer Lösungen aus Weizenprotein und Casein

✍ Scribed by Schmandke, H. ;Paul, D. ;Schmidt, G. ;Gensrich, H. J. ;Luther, H. ;Maune, R. ;Bartsch, D.

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1976
Tongue
English
Weight
410 KB
Volume
20
Category
Article
ISSN
0027-769X

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✦ Synopsis

Abstract

In Modelluntersuchungen wird mit unterschiedlichen Weizenglutenen gezeigt, daß der zur Herstellung spinnfähiger Weizenprotein‐Casein‐Lösungen notwendige Natriumhydroxidbedarf vom Gesamtprotein‐ und Weizenproteingehalt linear abhängig ist. Im Zusammenhang damit wird unter Berücksichtigung der bei feuchten Weizenglutenen bekannten pH‐Veränderungen mit der Lagerzeit und deren Beeinflussung durch Natriumchlorid das Viskositätsverhalten von Weizenprotein‐Casein‐Lösungen in Abhängigkeit der Einflußgrößen Gesamtprotein, Weizenprotein‐Casein‐Verhältnis, NaOH, NaCl, Temperatur und Zeit beschrieben und der Effekt einer Natriumchlorid‐ oder Natriumhydroxidbehandlung von feuchten Weizenglutenen auf die Eigenschaften entsprechend ersponnener Proteinfasern angegeben. Daraus abgeleitet werden Ergebnisse von Untersuchungen zum rheologischen Verhalten von alkalischen Weizenprotein‐Casein (1:2)‐Lösungen und über die Eigenschaften der daraus ersponnenen Fasern mitgeteilt.

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## Abstract Die aus Caseinhydrolysaten und aus bitteren Käsen isolierten 35 bitteren Peptide zeigen sehr ähnliche Eigenschaften (chromatographisches Verhalten, Löslichkeit, Molmasse u. a.). Als terminale Aminosäuren treten bevorzugt Val, Leu/Ile, Pro und Tyr auf. Die Bitterstoff‐bildung in Caseinpr

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## Abstract Zur Untersuchung gelangten die Proteine Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat (__Vicia faba__). Diese Proteine wurden jeweils durch Trypsin, durch Thermitase sowie nacheinander durch Trypsin und Thermitase gespalten. Thermitase ist eine aus __Thermoactinomyces vulgaris__ gew