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Vergleichende Untersuchungen zur Absorption enzymatischer Proteinhydrolysate am Dünndarm der Ratte. 1. Mitt. Darstellung und Charakterisierung enzymatischer Hydrolysate aus Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat

✍ Scribed by Friedrich, M. ;Noack, J. ;Noack, R.

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1982
Tongue
English
Weight
638 KB
Volume
26
Category
Article
ISSN
0027-769X

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✦ Synopsis

Abstract

Zur Untersuchung gelangten die Proteine Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat (Vicia faba). Diese Proteine wurden jeweils durch Trypsin, durch Thermitase sowie nacheinander durch Trypsin und Thermitase gespalten. Thermitase ist eine aus Thermoactinomyces vulgaris gewonnene mikrobielle Protease mit einer Affinität gegenüber einem breiten Spektrum von Peptidbindungen. Bei sämtlichen enzymatischen Proteinhydrolysen treten keine freien Aminosäuren auf. Die Spaltungsgrade für tryptische Hydrolysate von Casein, Weizengluten und Ackerbohnenprotein liegen bei 18%, 8% bzw. 16%. Die Spaltungsgrade nach thermitatischer bzw. tryptisch‐thermitatischer Hydrolyse liegen für alle drei Proteine zwischen 30% und 35%. Es werden die Peptidgrößen in den Proteinhydrolysaten nach Gelchromatographie an Sephadex G‐25 ermittelt und ihre quantitativen Anteile im jeweiligen Hydrolysat berechnet.

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