1950 gelang es KOYAMA [2], aus Kulturen von Bacillus colistinus ein Antibioticum zu isolieren, das unter dem Namen Colistin bekannt wurde. Es zeigte eine starke Hemrnwirkung vor allem gegen GRAM-negatiVe Mikroorganismen, jedoch wurden in hoheren Konzentrationen auch einige GRAM-positive Erreger gehemmt. Etwas spater konnten ODA und Mitarbeiter [3] Colistin durch Papierchromatographie in drei verschiedene Komponenten auftrennen. Durch Gegenstromverteilung von handelsublichem Colistin erhielt MORITO 1961 [4] eine Auftrennung in zwei Komponenten, wahrend 1963 SUZUKI und Mitarbeiter [5] auf gleichem Wege drei Verbindungen isolieren konnten, die als Colistin A, B und C bezeichnet wurden. Colistin C ist meist nur, wenn iiberhaupt, in geringer Menge in Handelsprodukten enthalten [ 5 ] . Verschiedene Strukturen sind bis heute fur Colistin vorgeschlagen worden. So formulierte SUZUKI 1957 [6] Colistin als ein Cyclo-octapeptid, bestehend aus fiinf Molekeln L-tc, y-Diaminobuttersaure und je einer Molekel L-Threonin, L-Leucin, D-Leucin sowie (+)-6-Methyloctandure. BIZERTE & DAUTREVAUX [7] fanden 1961 nach Totalliydrolyse von Colistin und quantitativer Aminosaureanalyse, dass Colistin zusatzlich zu den von SUZUKI [6] bestimmten Aminosauren je eine weitere Molekel L-a, y-Diaminobuttersaure und L-Threonin enthalt . Auf Grund der nach saurer Partialhydrolyse isolierten und identifizierten Peptide schlugen sie fiir Colistin zwei mogliche Strukturen in Form eines Cyclo-pentapeptides mit einer fiinfgliedrigen Seitenkette vor. Ungefahr gleichzeitig arbeiteten SUZUKI und Kollegen mit den reinen Komponenten Colistin A und B. Sie fanden 1963 [6], dass beide die gleiche, schon fruher am Gemisch [7] bestimmte Aminosaurezusammensetzung aufweisen. Aus Colistin A wurde (+)-6-Methyloctansaure und aus Colistin B 6-Methylheptansaure isoliert [6]. Durch saure Partialhydrolyse [S] einerseits sowie durch enzymatischen Abbau mit Nagarse [9] anderseits und Identifizierung der Bruchstucke gelangten sie zu einer von den friihern Vorschlagen abweichenden Struktur fur Colistin A (Fig. 1). Auf analogem Wege konnte von den gleichen Autoren [lo] auch Colistin B aufgeklart werden, das sich von Colistin A nur in der Fettsaurekomponente unterscheidet, indem an Stelle der (+)-6-Methyloctansaure 6-Methylheptansaure vorkommt. Beide sind sehr nahe verwandt mit den Polymyxinen B, und B,. Colistin A bzw. B unterscheiden sich von Polymyxin B, bzw. Polymyxin B, nur durch einen Austausch des D-Phenylalanins durch D-Leucin.