Die Natriumdodecylsulfat (SDS)-Bindung von Secalin, Gliadin und Gluten wurde in Gegenwart extrem niedriger SDS-Konzentrationen (0,02 mg SDS/ml) bestimmt und rnit der von Rinderserumalbumin (RSA), B-Lactoglobulin, Ovalbumin und B-Casein verglichen. Die Endospennproteine zeigen in Phosphatpuffer (pH 6
Beitrag zur Bestimmung der Hydrophobie von Proteinen 2. Mitt. Die Bestimmung von proteingebundenem Natriumdodecylsulfat mit Hilfe der Ultrazentrifuge
✍ Scribed by Nötzold, H. ;Kretschmar, R. ;Ludwig, E.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1991
- Tongue
- English
- Weight
- 238 KB
- Volume
- 35
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
In der iiberschichtungszelle einer Ultrazentrifuge wurde die Wechselwirkung von Rindetserurnalhurnin (RSA) und Ovalburnin mit Natriumdodecylsulfat (SDS) untersucht. Es wird ein Verfahren beschrieben, mit dem das an Proteine gehundene SDS bestirnmt werden kann. Die SDS-Bindungskapazitlt fur RSA hetpigt 250 % 50 pg SDS pro 500 pg RSA. Die Menge SDS, die an Ovalburnin gebunden ist, ist sehr klein und liegt irn Fehler des Verfahrens.
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