Beitrag zur Bestimmung der Hydrophobie von Proteinen 1. Mitt. Die Bestimmung der Hydrophobie ausgewählter Getreide- und Milchproteine über ihre Natriumdodecylsulfat-Bindungskapazität

✍ Scribed by Nötzold, H. ;Kretschmar, R. ;Ludwig, E.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1991
• Tongue: English
• Weight: 411 KB
• Volume: 35
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19910350909

✦ Synopsis

Die Natriumdodecylsulfat (SDS)-Bindung von Secalin, Gliadin und Gluten wurde in Gegenwart extrem niedriger SDS-Konzentrationen (0,02 mg SDS/ml) bestimmt und rnit der von Rinderserumalbumin (RSA), B-Lactoglobulin, Ovalbumin und B-Casein verglichen. Die Endospennproteine zeigen in Phosphatpuffer (pH 6,O) eine sehr geringe SDS-Bindung. Es werden 0,6 his 0,8 pg SDS pro 500 pg Protein gebunden. Diese geringe SDS-Bindung entspricht nicht der envarteten Hydrophobie dieser Proteine. Zum Vergleich binden Ovalbumin, B-Lactoglobulin und RSA 0,5, 5,9 bzw. 13,5 pg SDS pro 500 pg Protein. Die SDS-Bindung dieser Proteine ist nach Literaturangaben proportional der Oberflachenhydrophobie, die rnit einer Fluorescenzmethode unter Verwendung von cis-Parinarewe bestimmt wurde. In Gegenwart von 0,l N Essigsiure nimmt die SDS-Bindung der Endospermproteine zu und betragt 6,2 his 6,9 pg SDS pro 500 pg Protein. B-Casein, das als ausgesprochen hydrophobes Protein beschrieben ist, bindet in Gegenwart von Phosphatpuffer @H 6,O) nur 0.9 pg SDS und in 0,1 N Essigsiiure 1,2 pg SDS pro 500 pg Protein.