Es gibt eine goDe Zahl von Untersuchungen iiber die Wirkungsweise von @-Amylase und Phosphorylase, und doch ist bis heute keine volle Einigung erzielt worden, ob dabei ein Mehrketten-oder Einkettenmechanismus vorliegt, d.h. ob Enzym und Substrat nach jedem Reaktionsschritt dissoziieren, oder bis zum vollstandigen Abbau eines Molekiils zusammen bleiben. Im ersten Fall nimmt der Polymerisationsgrad im Verlauf des Abbaus kontinuierlich ab, im zweiten Fall bleibt er bis zu hohen Abbaugraden konstant. Man sollte annehmen, daB zwischen beiden Mechanismen experimentell eine klare Entscheidung getroffen werden konnte.
Bei der Durchsicht der Literatur stellt man jedoch fest, daD beide Phanomene gefunden werden, und zwar eine kontinuierliche Abnahme des Molekulargewichts vorwiegend bei den oligomeren Maltodextrinen (1, 2)) eine Konstanz des Molekulargewichts bei hohermolekularen Produkten (3, 4, 5).
Wir konnten in den letzten Jahren die Ursache dieser widerspruchlichen Ergebnisse experimentell aufkliircn (6, 7, 8). Unabhangig vom Polymerisationsgrad werden alle Amylosen nach einem Mehrkettenmechanismus abgebaut. Nur tritt die Abnahme des Polymerisationsgrades nicht in allen Fiillen in Erscheinung, da besonders bei der Untersuchung hochmolekularer Amylosen zwei bisher nicht beriicksichtigte Faktoren dies verhindern, niimlich die Uneinheitlichkeit der Substanzen und die Tatsache, daD die Abbaugeschwindigkeit vom Polymerisationsgrad abhiingt.
1. Einflub der Uneinheitlichkeit auf den Verlauf des Ab-
@-Amylase und Phosphorylase greifen als Exo-Enzyme am nicht reduzierenden Kettenende der Amylosemolekule an. Die Reaktion ist also eine Funktion der Endgruppen und damit des Zahlenmittelwertes des Polymerisationsgrades. J e einheitlicher eine Substanz baus mit /I-Amylase und Phosphorylase *) Vortrag gehalten am 27. 4. 1966 auf der Starke-Tagung der Arbeitsgemeinschaft Getreideforschung e. V. in Detmold **) 29. Mitt. der Reihe: Uber naturliche und synthetische Amylose; 28. Mitt.: E. HUSEMANN und B. PFANNEM~LLER, Makroniolekulare Chem. 87 (1965), 139. ') Eine Ausnahme bildet eine Arbeit von WHEIAN (9), der im Spezialfall der Maltotriose als Starter fur Phosphorylase eine Einkettenreaktion annimmt, was sich bei eigenen Untersuchungen jedoch nicht bestatigt. lrlg 9, 10' Q/".Y, I s 10' o / o l l l g l [ , 10'