## Abstract Es wurden die thermomechanischen Eigenschaften von komplexen Gelen aus Gelatine und Natriumalginat, die auf der Basis ihrer unlöslichen (Typ I) und löslichen Komplexe (Typ II) gewonnen wurden, untersucht. Die komplexen Gele I besitzen im Vergleich zu Gelatine‐Gelen gleicher Konzentratio
Wechselwirkung zwischen Proteinen und sauren Polysacchariden
✍ Scribed by Wainerman, E. S. ;Gurow, A. N. ;Tolstogusow, W. B. ;Ender, B. ;Prahl, L. ;Schwenke, K. D.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1975
- Tongue
- English
- Weight
- 393 KB
- Volume
- 19
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Die Wechselwirkung von Proteinen mit sauren Polysacchariden hat elektrostatischen Charakter und führt zur Bildung löslicher geladener und nichtlöslicher neutraler Komplexe. Die Komplexbildung im System Casein‐Dextransulfat wird mit Hilfe der Trübungstitration verfolgt. Sie ist von pH‐Wert und Elektrolytkonzentration abhängig. Die bei pH‐Werten unterhalb des isoelektrischen Punktes des Proteins gebildeten löslichen Komplexe zeigen bei der freien Elektrophorese anodische Beweglichkeit, während reines Casein kathodisch wandert. Das im Komplex gebundene Protein besitzt keine Fähigkeit zur Bindung von Amidoschwarz, weshalb sein gelelektrophoretischer Nachweis durch Farbstoffbindung nicht mehr möglich ist. Die Ergebnisse der Viskositäts‐ und Diffusionsmessung deuten auf ein vergrößertes hydrodynamisches Volumen der Komplexe hin.
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