Untersuchungen über die Plastein-Reaktion, VII1). Molekulargewichtsverteilung des enzymatischen Kondensationsprodukts

✍ Scribed by Determann, Helmut ;Eggenschwiller, Sieglinde ;Michel, Wolfgang

• Publisher: Wiley (John Wiley & Sons)
• Year: 1965
• Weight: 373 KB
• Volume: 690
• Category: Article
• ISSN: 0074-4617
• DOI: 10.1002/jlac.19656900118

✦ Synopsis

Frankfurt a. M. Eingegangen am 1. Juni 1965 Das aus konz. waRriger Losung aus dem Pentapeptid L-Tyrosyl-L-leucyl-glycyl-L-glutamyl-L-phenylalanin durch Pepsin-Katalyse erhaltene Kondensationsprodukt (Plastein) 1aBt sich durch Gelchromatographie an Sephadex G-25 in funf Fraktionen zerlegen, die sich durch Endgruppenanalyse als die niederen Polymerhomologen erweisen. Aus dem Hexapeptid L-Tyrosyl-L-leucyl-~-alanyl-glycyl-~-glutamyl-~-phenylalanin entsteht lediglich das Dimere, was ebenfalls durch Gelchromatographie gezeigt werden konnte. Die fur die Endgruppenanalyse notwendige Trennung der Dinitrophenylaminosauren erfolgte durch Verteilungschromatographie an Sephadex (3-25, die spektrophotometrische Bestimmung durch automatische Auswertung der Sauleneluate. Ausgangspunkt unserer Untersuchungen iiber die Plastein-Reaktion, d. h. der durch Pepsin katalysierten Polykondensation von Oligopeptiden, ist der Befund z), daR aus enzymatisch erhaltenen Protein-Partialhydrolysaten in konzentrierter Losung beim erneuten Inkubieren mit Protease hochmolekulare, Protein-ahnliche Substanzen entstehen. Aus synthetischen Substraten, meist Pentapeptiden, haben wir bisher keine wirklich hochmolekularen Polypeptide gewinnen konnen.