Untersuchungen über die Plastein-Reaktion, IX1). Prolin-haltige Monomere und ihre enzymatischen Umwandlungsprodukte
✍ Scribed by Determann, Helmut ;Köhler, Rudolf
- Publisher
- Wiley (John Wiley & Sons)
- Year
- 1965
- Weight
- 325 KB
- Volume
- 690
- Category
- Article
- ISSN
- 0074-4617
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✦ Synopsis
Aus dem Institut fur Organische Chemie der Universitat Frankfurt a. M. Eingegangen am 1. Juni 1965 Von den heiden synthetisierten Pentapeptiden la& sich L-Tyrosyl-L-leucyl-L-prolyl-L-glutamyl-L-phenylalanin (1) unter der Einwirkung von Pepsin kondensieren, wahrend L-Alanyl-L-leucyl-L-prolyl-L-glutamyl-i-phenylalanin (2), das in Wasser besonders gut loslich ist, kein Plastein bildet. Aus 2 entstehen lediglich niedermolekulare Spalt-und Transpeptidierungsprodukte; das Plastein aus 1 setzt sich aus oligomeren Homologen (his n == 5 ) zusammen.
Durch unsere bisherigen Untersuchungen iiber die Plastein-Reaktion, d. h. der Kondensation von Oligopeptiden unter der katalytischen Wirkung von Pepsin aus konz. waI3riger Losung bei pH4, ist erwiesen, daI3 das Monomere aus wenigstens vier Aminosauren besteht3) und am Carboxyl-Ende Leucin, Phenylalanin oder Tyrosin in der L-Form tragen muI3 1). Unter den Amino-endstandigen Aminosauren fuhrt neben den lipophilen Aminosauren auch Alanin zur Kondensierbarkeit des Pentapeptids3). Da wir bei unseren bisherigen Versuchen niemals die erhoffteii hochmolekularen Plasteine erhalten hatten4), suchten wir nach besser wasserloslichen Monomeren, um zu oligomeren Kondensationsprodukten zu gelangen, die sich nicht durch friihzeitiges Ausfallen einer Weiterreaktion entziehen wiirden.
Versuche, durch den Einbau von Serins) zu solchen loslicheren Monomeren zu kommen, scheiterten, da die Hydroxylgruppe keine Erhohung der Loslichkeit bewirkte.