D-phenylalanin (5) beschrieben. Anhand dieser Substrate und frhherer Ergebnisse haben wir festgestellt, daR Pepsin als Katalysator bei der Kondensationsreaktion und bei der Protein-Hydrolyse die gleiche Spezifitat besitzt. Wahrend sich das Peptid 1 (mit Leucin am Carboxyl-Ende) leicht kondensieren IaRt, sind 2 (mit Isoleucin) und 3 (rnit Valin am Carboxyl-Ende) keine geeigneten Substrate fur die Plastein-Reaktion. D-Aminosauren an beiden Enden (4, 5 ) verhindern die enzymatische Kondensation.
Zur Spezifitat des Pepsins
Bestimmte Peptide treten in Anwesenheit katalytischer Mengen Pepsin aus konz. wal3riger Losung unter Wasser-Abspaltung zu unloslichen Polypeptiden (Plastein) zusammenl). Es ist in Anbetracht der Substratspezifitat von proteolytischen Enzymen zu erwarten, daR hierbei die unmittelbar in die Reaktion eingehenden endstandigen Aminosauren eine wichtige Rolle spielen, wie schon Vivtanen 2 ) vermutet hat.
Wir 1) konnten an den bisher synthetisierten Substraten bereits feststellen, daR eine lipophile Aminosaure am Carboxyl-Ende stehen mu& urn ein Pentapeptid kondensierbar zu machen; dagegen schien die Konstitution der Aminosaure am Amino-Ende fur den Ablauf der Reaktion unbedeutend zu sein. Inzwischen sind von Tang3) die Ergebnisse der peptischen Spaltung von Proteinen mit bekannter Sequenz (Insulin, ACTH, Ribonuclease und Hamoglobin) unter dem Gesichtspunkt der Enzymspezifitat zusammengestellt worden. Danach kann man die Aminosauren hinsichtlich ihrer Beteiligung an hydrolysierbaren Bindungen in drei Gruppen einteilen : leicht angreifbare, angreifbare und nicht-angreifbare. In erster Es handelt sich in dieser Arbeit stets urn L-Aminosauren, wenn nichts anderes vermerkt ist. Als Abkiirzungen finden fur sic die von der IUPAC-Kommission vorgeschlagenen Verwendung.