Untersuchungen zur Proteinschädigung durch Maillard-Reaktion mittels enzymatischer Methoden

✍ Scribed by Freimuth, U. ;Krause, W. ;Hübner, D. ;Beier, A. ;Schwarzer, R. ;Grimm, D.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1975
• Tongue: English
• Weight: 517 KB
• Volume: 19
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19750190111

✦ Synopsis

Abstract

Die Veränderungen von Milchproteinen durch Erhitzen in Gegenwart und in Abwesenheit von Lactose wurden mittels enzymatischer Hydrolyse, Messung der Farbstoffbindung und der Eigenfärbung verfolgt.

Die Erhitzung von β‐Lactoglobulin und Säurecasein auf 75–115°C führt auch in Abwesenheit von Lactose zu einer Bräunung. Farbstoffbindungskapazität sowie Hydrolysegeschwindigkeiten der tryptischen und peptischen Hydrolyse sind im Vergleich zu nativen Proteinen leicht erhöht. Casein zeigt erst nach einstündiger Erhitzung auf Temperaturen über 140°C eine merkliche Abnahme dieser Werte. Im Gegensatz dazu weisen diese Proteine nach einer Erhitzung in Gegenwart von Lactose auf 75 und 95°C bereits nach kurzen Reaktionszeiten eine starke Abnahme der Farbstoffbindungskapazität sowie der Geschwindigkeit der tryptischen Hydrolyse und eine entsprechend starke Eigenfärbung auf.

Mittels Radial‐Fingersprint‐Technik konnte nachgewiesen werden, daß bei erhitzten Proben einige sonst durch tryptische oder peptische Hydrolyse entstehende Peptide nicht mehr gebildet werden. Daraus ist zu schließen, daß bestimmte Peptidbindungen infolge der Umsetzungen der Aminosäurebausteine der Proteine durch Maillard‐Reaktion nicht mehr gespalten werden.