## Abstract Leucinarylamidase der Bürstensäume wird durch einige Aminosäuren gehemmt. Hemmwirkung zeigen die verzweigtkettigen Aminosäuren L‐Leucin und L‐Isoleucin sowie die aromatischen Aminosäuren L‐Tyrosin und L‐Phenylalanin mit K,‐Werten von 4–6 . 10^−3^ M. Die stärkste Hemmung weist L‐Methioni
Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen. 3. Mitt. Die exopeptidatische Aktivität gereinigter Bürstensäume gegenüber Peptidgemischen in Anwesenheit und nach Abtrennung freier Aminosäuren
✍ Scribed by Friedrich, M. ;Uhlig, J. ;Schenk, G. ;Noack, R.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1980
- Tongue
- English
- Weight
- 558 KB
- Volume
- 24
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
No coin nor oath required. For personal study only.
✦ Synopsis
Abstract
Der exopeptidatische Abbau von Peptidgemischen durch die Aminopeptidase der Bürstensäume wird durch die Anwesenheit freier Aminosäuren gehemmt. Nach Entfernung der freien Aminosäuren aus dem Peptidgemisch erfolgt eine weitergehende Spaltung. Die Aminosäurezusammensetzung der verbleibenden Restpeptide stellt einen zweiten Faktor dar, der einer vollständigen Spaltung der Peptide entgegensteht.
📜 SIMILAR VOLUMES
## Abstract Die exopeptidatische Aktivität der drei Enzymquellen wurde anhand der Aminosäurefreisetzung eines durch Pepsin und Pankreasenzyme vorgespaltenen Caseins untersucht. Die Leucinarylamidase besitzt ein charakteristisches Spektrum an freigesetzten Aminosäuren. Die Aktivitäten und Spezifität