## Abstract Die membrangebundene Leucinarylamidase der Bürstensäume des Rattendünndarms wurde durch Triton X‐100 solubilisiert und durch Gel‐ und Ionenaustauschchromatographie gereinigt. Die Reinigung gegenüber dem Mucosahomogenat erfolgte um den Faktor 135. Leucinarylamidase und Aminotripeptidase
Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen. 4. Mitt. Die Hemmung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase durch freie Aminosäuren
✍ Scribed by Friedrich, M. ;Schenk, G. ;Noack, R.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1980
- Tongue
- English
- Weight
- 325 KB
- Volume
- 24
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Leucinarylamidase der Bürstensäume wird durch einige Aminosäuren gehemmt. Hemmwirkung zeigen die verzweigtkettigen Aminosäuren L‐Leucin und L‐Isoleucin sowie die aromatischen Aminosäuren L‐Tyrosin und L‐Phenylalanin mit K,‐Werten von 4–6 . 10^−3^ M. Die stärkste Hemmung weist L‐Methionin )K~i~ = 2,5 × 10~−3~ M) sowie das höhere homologe Äthionin (K~i~ = 1,1 ·10~−3~ M) auf. Derivatisierung des L‐Methionins am S‐ oder N‐Atom oder der Carboxylgruppe verhindern ebenso wie das D‐Isomere den Hemmeffekt.
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