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Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen. 2. Mitt. Vergleich der exopeptidatischen Aktivitäten von gereinigter Leucinarylamidase, von gereinigten Bürstensäumen und Bürstensaumsediment

✍ Scribed by Friedrich, M. ;Uhlig, J. ;Schenk, G. ;Noack, R.

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1980
Tongue
English
Weight
354 KB
Volume
24
Category
Article
ISSN
0027-769X

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✦ Synopsis

Abstract

Die exopeptidatische Aktivität der drei Enzymquellen wurde anhand der Aminosäurefreisetzung eines durch Pepsin und Pankreasenzyme vorgespaltenen Caseins untersucht. Die Leucinarylamidase besitzt ein charakteristisches Spektrum an freigesetzten Aminosäuren. Die Aktivitäten und Spezifitäten gereinigter Leucinarylamidase und gereinigter Bürstensäume sind sehr ähnlich.

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## Abstract Leucinarylamidase der Bürstensäume wird durch einige Aminosäuren gehemmt. Hemmwirkung zeigen die verzweigtkettigen Aminosäuren L‐Leucin und L‐Isoleucin sowie die aromatischen Aminosäuren L‐Tyrosin und L‐Phenylalanin mit K,‐Werten von 4–6 . 10^−3^ M. Die stärkste Hemmung weist L‐Methioni

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## Abstract Die membrangebundene Leucinarylamidase der Bürstensäume des Rattendünndarms wurde durch Triton X‐100 solubilisiert und durch Gel‐ und Ionenaustauschchromatographie gereinigt. Die Reinigung gegenüber dem Mucosahomogenat erfolgte um den Faktor 135. Leucinarylamidase und Aminotripeptidase