𝔖 Bobbio Scriptorium
✦   LIBER   ✦

Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen 1. Mitt. Reinigung und Isolierung der intestinalen Leucinarylamidase und Aminotripeptidase der Ratte

✍ Scribed by Friedrich, M. ;Schenk, G. ;Noack, R.

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1980
Tongue
English
Weight
395 KB
Volume
24
Category
Article
ISSN
0027-769X

No coin nor oath required. For personal study only.

✦ Synopsis

Abstract

Die membrangebundene Leucinarylamidase der Bürstensäume des Rattendünndarms wurde durch Triton X‐100 solubilisiert und durch Gel‐ und Ionenaustauschchromatographie gereinigt. Die Reinigung gegenüber dem Mucosahomogenat erfolgte um den Faktor 135. Leucinarylamidase und Aminotripeptidase der Bürstensäume sind chromatographisch nicht zu trennen. Der cytosomale Anteil der Aminotripeptidase besitzt keine Leucinarylamidaseaktivität.

📜 SIMILAR VOLUMES

Untersuchungen zur physiologischen Bedeu
Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen. 4. Mitt. Die Hemmung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase durch freie Aminosäuren
✍ Friedrich, M. ;Schenk, G. ;Noack, R. 📂 Article 📅 1980 🏛 John Wiley and Sons 🌐 English ⚖ 325 KB

## Abstract Leucinarylamidase der Bürstensäume wird durch einige Aminosäuren gehemmt. Hemmwirkung zeigen die verzweigtkettigen Aminosäuren L‐Leucin und L‐Isoleucin sowie die aromatischen Aminosäuren L‐Tyrosin und L‐Phenylalanin mit K,‐Werten von 4–6 . 10^−3^ M. Die stärkste Hemmung weist L‐Methioni

Untersuchungen zur physiologischen Bedeu
Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung der bürstensaumgebundenen Leucinarylamidase für die Endverdauung von Proteinen. 2. Mitt. Vergleich der exopeptidatischen Aktivitäten von gereinigter Leucinarylamidase, von gereinigten Bürstensäumen und Bürstensaumsediment
✍ Friedrich, M. ;Uhlig, J. ;Schenk, G. ;Noack, R. 📂 Article 📅 1980 🏛 John Wiley and Sons 🌐 English ⚖ 354 KB 👁 1 views

## Abstract Die exopeptidatische Aktivität der drei Enzymquellen wurde anhand der Aminosäurefreisetzung eines durch Pepsin und Pankreasenzyme vorgespaltenen Caseins untersucht. Die Leucinarylamidase besitzt ein charakteristisches Spektrum an freigesetzten Aminosäuren. Die Aktivitäten und Spezifität