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Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii: Phosphoribosyl-Anthranilat-Isomerase und Indolglycerin-Phosphat-Synthase (E.C.4.1.1.48)

✍ Scribed by Dr. R. Bode; D. Birnbaum

Publisher
John Wiley and Sons
Year
2007
Tongue
English
Weight
391 KB
Volume
18
Category
Article
ISSN
0233-111X

No coin nor oath required. For personal study only.

✦ Synopsis

Abstract

Die Phosphoribosyl‐Anthranilat‐Isomerase (PRA‐Isomerase) und die Indolglycerin‐Phosphat‐Synthase (InGP‐Synthase) von H. henricii lassen sich durch Ammoniumsulfatfällung, Gelfiltration, Chromatographie an DEAE‐Sephadex A‐50 und Polyacrylamid‐Disc‐Gel‐Elektrophorese nicht trennen, so daß vermutet werden muß, daß beide Enzymaktivitäten auf einem Polypeptid lokalisiert sind. Das Molekulargewicht dieses Enzymproteins wurde mittels Gelfiltration bestimmt und beträgt 185000 Dalton. Die K~m~‐Werte liegen bei 1, 3 mm für N‐(5′‐Phosphoribosyl)‐anthranilat (PRA) und 0,12 mm für 1‐(o‐Carboxyphenylamino)‐1‐desoxyribulose‐5‐phosphat (CdRP). Eine Regulation durch Effektoren wurde nicht gefunden.

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Hmaenula henricii synthetisiert' die Aminosaure Tyrosin uber den Pretyrosin-W'eg. Prephen- sLure wird bei diesem Organismus durch eine spezifische Aminotransferase zu Pretyrosin und dieses diirch eine NAD+ -abhLngige Dehydrogenase zu Tyrosin umgewandelt. Eine Prephenat-Dehydrogenase konnte nicht nac