Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii: Nachweis und Charakterisierung der Enzyme des Pretyrosin-Weges

✍ Scribed by Dr. R. Bode; D. Birnbaum

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 2007
• Tongue: English
• Weight: 402 KB
• Volume: 19
• Category: Article
• ISSN: 0233-111X
• DOI: 10.1002/jobm.19790190203

✦ Synopsis

Hmaenula henricii synthetisiert' die Aminosaure Tyrosin uber den Pretyrosin-W'eg. Prephen- sLure wird bei diesem Organismus durch eine spezifische Aminotransferase zu Pretyrosin und dieses diirch eine NAD+ -abhLngige Dehydrogenase zu Tyrosin umgewandelt. Eine Prephenat-Dehydrogenase konnte nicht nachgewiesen werden. Eine Pretyrosin-Deliydratase, die in cler Lage ist., Pretyrosin in Phenylalanin umzuwandeln, wurde ebenfalls nicht gefunden.

Vor einigen Jallren wnrde in blaugriinen Algen ejn Tyrosinbiosynthese-Weg entdeckt', der sich von den1 bisher bekannten Weg durch das Fehlen der Prephenat-Deliydrogenase unt,erschied, so da13 4-Hydroxyphenylpyruvat, das Snbstrat der Aniinotransferase, niclit gebildet werden konnte (STENMARK rt al. 1974). Tyrosin wird in diesen Organismen iiber Pretyrosin synthetisiert,, das als Produkt der Transaniinierung von Prephensaure entst'eht. Das Pretyrosin wird in einein zweiten Schritt. durcli eine Pret,yrosin-Dehydrogenase zu L-Tyrosin umgewandelt . Dieser sogenannt e Pretyrosin-Weg wurde in der Zwischenzeit auch bei Pseudonionas acruginosn nachgewiesen, wo er rieben den1 ehenfalls vorhandenen 4-Hydroxyphenylpyruvat-Weg existiert (JENSEN u.