Die Enzyme der Biosynthese aromatischer Aminosäuren bei Hansenula henricii: Anthranilat-Phosphoribosylpyrophosphat- Phosphoribosyl-Transferase (E.C. 2.4.2.18)

✍ Scribed by Dr. R. Bode; D. Birnbaum

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 2007
• Tongue: English
• Weight: 403 KB
• Volume: 18
• Category: Article
• ISSN: 0233-111X
• DOI: 10.1002/jobm.19780180803

✦ Synopsis

Die Anthranilat-Phosphoribosylpyrophosphat-Phosphoribosyl-Transferase (PR-Transferase) von Haneenula henricii 38-10-2 hat ein Molekulargewicht von 70000 Dalton und ist mit keinem anderen Enzym aggregiert. Sic katalysiert die Zwei-Substratreaktion nach dem sequentiellen Typ. Die K,-Werte betragen 4,6 p~ fiir Anthranilsaure und 0.88 mM fur Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP). Das Enzym unterliegt einer Substrathemmung dorch Anthranilsaure ( K i = 30 VM) und zeigt negative Kooperativitat der Bindungsstellen fur dieses Substrat ( n = 0,6). Fur eine volle Aktivitat ist die Anwesenheit von Mg'+-Ionen notwendig (K, = 56 p ~) . Durch 3-Hydroxyanthranilsaure wird die PR-Transferase bezuglich Anthranilsaure kompetitiv gehemmt ( K i = 12 par).