Hydroxyle an dem Mechanismus der Komplexbildung beteiligt sein miissen. Carboxylatgruppen sind hochstwahrscheinlich nicht an dem Komplex beteiligt, da 4,2 M NaCl den Komplex nicht an der Bildung hindern kann. Das bedeutet, da! bei einer Beteiligung von Carboxylationen derartige Naf-Ionenkonzentrationen inhibierend gegenuber der Reaktion wirken, und zwar mit groperer KraP als neutrale Molekiile wie die der D-Mannose. Carboxylatgruppen werden hochstwahrscheinlich zu Mntf-Ionen chelatisiert und sind somit an der Stabilisierung des Proteintetramers beteiligt. Sowohl eine derartige Komplexbildung als auch die Faltung des Proteins konnten f u r Veranderungen des pK-Wertes und der Inaktivierung dieser Gruppen verantwortlich sein. Resume La formation de compiexe entre la concanavaline A e t les glucanes. Le complexe form6 entre la concanavaline A et les glucanes a it6 de nouveau analysh par rapport au rhsultats de Doyle, re'cemment publie's. Une discussion du comportement complexant de diffirents glucanes rhvde encore que les groupements hydroxyl en C-6 et C-4 doivent itre impliquhs dans le micanisme de la formation du complexe. Les groupements carboxylate ne semblent pas implique's dans ce complexe, puisque le NaC1, 4.2 M , n'empeche pas sa formation. Ceci veut dire que, si les ions de carboxy-late htaient implique's, les ions de Na+ d'une telle concentration doivent agir comme inhibiteur vis-d-vis de la rhaction et avec une force plus grande que les mole'cules neutres telles que le D-mannose. Les groupements carboxylate sont vraisembtblement chilate's vers les ions Mn++ et ils sont en conskquent implique's dans la stabilisation du t e t r a m h de la prote'ine. De telles formations de complexe ainsi que le repliement de la protiine pou- raient itre risponsables des modifications des valeurs p K et de l'inactivation de ces groupements.