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Über die Substratspezifität der Diamin-oxydase. 12. Mitteilung über Amin-oxydasen

✍ Scribed by E. Albert Zeller; James R. Fouts; John A. Carbon; John C. Lazanas; Walter Voegtli

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1956
Tongue
German
Weight
823 KB
Volume
39
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

Die Erforschung der Struktur und Funktion der aktiven Zentren (reactive sites) von Fermenten durfte als eines der wichtigsten und zugleich schwierigsten Probleme der Enzymologie und Biochemie uberhaupt gelten. I n unserm Laboratorium sind wir schon seit mehreren Jahren mit der Analyse der aktiven Zentren der Amin-oxydasen beschiiftigt. Ein Teil dieses Programms bestand in der erneuten Prufung des Spezifitiitsbereiches der Diamin-oxydase (DO), deren Ergebnisse in der vorliegenden Arbeit zusammengefasst worden sjnd2). Diese Untersuchungen erwiesen sich als notwendig, da im wesentlichen nur bekannt war, dass dieses Ferment Histamin und eine Reihe von aliphatischen Diaminen ang15ff~)~)~).

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## Abstract The hydrazides of both optical isomers of amino acids and isolysergic acid were tested for effects on amine oxidases. There was little action on monoamine oxidase (MO). However, some of the amino acid hydrazides, such as L‐leucylhydrazide, turned out to be very effective inhibitors of d

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## Abstract 1. Die Bakterien des in der vorliegenden Arbeit verwendeten Stammes von Mycobact. smegmatis oxydieren Putrescin, Agmatin, Spermin, Cadaverin und Histamin. Die Oxydationsgeschwindigkeit nimmt in der angegebenen Reihenfolge ab. Als Reaktionsprodukte entstehen Ammoniak, Peroxyd und Kohlend

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## Abstract 1. Monoamine oxidase (MO) does not attack cyclopropylamine, cyclohexylamine, __cis__‐ and __trans__‐phenylcyclopropylamine. These results are consistent with previous observations that MO is unable to catalyze the degradation of α‐alkylated amines.

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## Abstract The pI~50~‐values of 1,2‐dimethyl‐, 1,2‐diethyl‐ and 1,2‐dipropyl‐hydrazine are of the order 4,7 for monoamine oxidase (MO) and about 5,8 for diamine oxidase (DO). For both enzymes the pI~50~‐values of 1,2‐diisopropylhydrazine are much smaller^30^). Under conditions similar to those of