The kinetics of the inhibition of rabbit muscle and liver aldolase by DL-
(2) The inhibition is of the non-competitive type.
(3) The ternary enzyme-substrate-GAP-complex shows a residual enzyme activity, muscle (4) The dissociation constant Kh (ESI 2 ES + I) has been determined on the assumption of glyceraldehyde-3-phosphate have been studied. aldolase-FDP showing the highest and liver aldolase-F-1-P the lowest activity. quasi-equilibrium kinetics. Nach den Versuchen von DAHLQCIST & CRANE [la] zeigt die Leberaldolase des Kaninchens (LALD1)) gegen Fructose-l,6-diphosphat eine bedeutend hohere Aktivitat (optischer Test nach RACKER [2]), wenn die Bestimmung in Gegenwart von Triosephosphatisomerase (TIM) durchgefiihrt wird, als wenn der Versuchsansatz dieses Enzym nicht enthalt. Verwendet man Fructose-1-phosphat (F-1-P) als Substrat, so hat TIM keinen Einfluss. Offenbar wirkt das bei Spaltung der FDP entstehende D-Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) als Hemmstoff, wahrend der aus dem F-1-P gebildete nicht phosphorylierte Glycerinaldehyd unwirksam ist. Ahnliche Reobachtungen bei der Muskelaldolase (MALD waren von MEHLER [3] schon friiher publiziert worden. E r beniitzte zur Bestimmung der Aldolaseaktivitat die Kondensation von Phosphodihydroxyaceton (DHAP) mit phosphoryliertem oder nicht phosphoryliertem Glycerinaldehyd. Auch MEHLER fand eine wesentlich starkere Hemmwirkung bei ~~-Glycerinaldehyd-3phosphat als bei m-Glycerinaldehyd. SPOLTER, ADELMAN & WEINHOUSE [4] untersuchten den Einfluss verschiedener nicht phosphorylierter Aldehyde auf Muskel-und Leberaldolase des Kaninchens. Sie fanden meistens eine mehr oder weniger ausgesprochenc Hemmwirkung. DAHLQUIST & CRANE hatten ihre Versuche mit wenig gereinigten Extrakten aus Leber durchgefiihrt. MEHLER beschrankte sich auf Muskelaldolase, SPOLTER und Mitarb. beniitzten nur nicht phosphorylierte Aldehyde. Wir hielten es daher fur angezeigt, die Wirkung des ~-Glycerinaldehyd-3-phosphats mit hochgereinigter Leberaldolase des Kaninchens zu untersuchen, wobei auch die Muskelaldolase zum Vergleich einbezogen wurde. Material: Kaninchen-LALD wurde nach dem in unserem Institut ausgearbeiteten Verfahren gewonnen [5]. Die spezifische Alrtivitat des verwendeten Praparates betrug ca. 200 BUCHER-Einheitenlmg. Kaninchen-MALD wnrde nach der Methode von TAYLOR und Mitarb. [6] dargestellt. Die spezifische Aktivitat betrug ca. 1650 BucHER-Einheiten/mg. FDP und F-1-P (beide als Cyclo-