Über die Diamin-Diamin-oxydase-Reaktion

✍ Scribed by E. A. Zeller; R. Stern; M. Wenk

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1940
• Tongue: German
• Weight: 952 KB
• Volume: 23
• Category: Article
• ISSN: 0018-019X
• DOI: 10.1002/hlca.19400230102

✦ Synopsis

I n der 2. Mitteilung diesor Reihe2) wurde folgende Gleichung fur die Diamin-Diamin-oxydase-Reaktion (DD R.) aufgestellt : Damals wurde Sauerstoff, Wasserstoffperoxyd und Ammoniak bestimmt. Es fehlte somit noch der Nachweis und die Messung des Aldehyds, was wir jetzt nachholten.

Es wurde friiher die Anschauung entwickelt, dass die Diamine, bevor sie von der Diamin-oxydase abgebaut werden, sich mit zwei verschiedenen Gruppen derselhen verbinden3). Die eine Bindung scheint von ahnlicher Natur zu sein, w-ie sie zwisehen den Aminen und der Monoamin-oxydase zustande kommt. Fs miisste demnach Ephedrin, das die Monoamin-oxydase durch ,,competitive inhibition'' beeinflusst, auch auf die Diamin-oxydase in gleichem Sinne einwirken.

Die Cyanidhemmung der Diamin-oxydase wurde durch den einen von uns4) als verschieden von den hisher bckannten Mechanismen der Inaktivierung von Fermenten durch Blausiiure angesehen. Das KaLiumcyanid, so wurde angenommen, sol1 mit einer Carbonylgruppe des Ferments, deren Anwesenheit dureh Versuche mi t einer ganzen Reihe von Carbonylreagentien erschlossen wurdeb), unter Bildung eines Cyanhydrins reagieren und sie so gegenuber dem Zutritt der einen Aminogruppe des Substrats zu blockieren. Die Frage wurde einer erneuten Prufung unterzogen und versucht, zwei scheinbar mit dieser Hypothese nicht in Einklang stehende Resultate in ihrem Sinn zu interpretieren.

Es gelang bis jetzt nie, dureh blosse, langandauernde Didyse eine Trennung der Diamin-oxydase in Ferment und Coferment zu erzielen. Ein fruhpr gefundener Aktivator6) hatte Eiweiss-(Enzym)charakter und wurde nicht durch Abtrennung von dem Ferment gewonnen. Wir versuchten jetzt, durch etwas energischere Mittel eine Aufspaltung der Diamin-oxydase zu erreichen.