Zur Kinetik der peroxydatischen Reaktion
W. HEIMANN~ und K. WISER DK 541.124 Reaktionskinetik peroxydatische Reaktion Durch Untersuchung der Kinetik der peroxydatischen Reaktion wird gezeigt, daI3 diese Reaktion fur alle untersuchten H-Donatoren iiber die intermediare Bildung eines terniiren Enzym-Acceptor-Donator-Komplexes verlhft. Die Umsatzgeschwindigkeiten innerhalb des Komplexes liegen fur alle Substrate in der gleichen GroBenordnung. Fiir jedes Substrat existiert eine optimale Konzentration, oberhalb und unterhalb derer die Reaktionsgeschwindigkeit herabgesetzt ist. Die erheblichen Unterschiede der einzelnen Substrate (H-Donatoren) hinsichtlich der enzymatischen Gesamt-Umsatzgeschwindigkeit sind haupts&chlich durch die unterschiedlichen Assoziationskonstmten der Enzym-Donator-Bindungen bedingt. Zusamrnenhange zwischen Substratwirksamkeit und Redox-Potential werden erbrtert. Die experimentellen Ergebnisse werden hinsichtlich ihrer ubereinstimmung oder ihres Widerspruches mit den Ergebnissen anderer Autoren diskutiert. Das ubiquitie Vorkommen der Peroxydase in fast allen h6heren und den bisher untersuchten niederen Pflanzen (Algen, Pilze) weist auf eine wesentliche Stellung dieses Enzyms im pflanzlichen Stoffwechsel hin. Die groBe Zahl von Arbeiten daruber hat jedoch noch immer keine volle Einsicht in die wahre Funktion der Peroxydase bei intakten biologischen Systemen gebracht. Auch auf lebensmittelchemischem und -technologischem Gebiet liegen nur relativ wenige experimentelle Ergebnisse iiber die EinfluBnahme der Peroxydase auf Vefinderungen in pflanzlichen Lebensmitteln vor. Wie TAUPEL u. a. [3] unlangst in interessanten Untersuchungen zeigten, kann die an sich wasserlosliche Peroxydase auch in heterogenem Milieu, z. B. in lipidund wasserhaltigen pflanzlichen Produkten, iiber beide Phasen durch Grenzflachenreaktionen wirksam werden. Diese Ergebnisse enveitern die Anschauung iiber die Bedeutung der Peroxydase bei der Gewinnung, Verarbeitung und Lagerung auch fetthaltiger pflanzlicher Lebensmittel. In unse- rem Arbeitskreis wurde das Verhalten der Peroxydase bei bestimmten Reaktionsverllufen von reaktionskinetischer Seite aus angegangen [g, 101. Die bekannte fieruxydatische Aktivitat der Peroxydase, Reaktionen zwischen Hydroperoxiden (besonders Wasserstoffperoxid) und phenolischen Wasserstoffdonatoren oder strukturanalogen Aminen zu katalysieren, wird begleitet von oxydatisclzer Aktivitat (molekularer Sauerstoff als Acceptor) [I, 21 und oxygefiatiischer Aktivitat (Hydroxylierung von Phenolkorpern) [I]. Uber den Meinem verehrten Lehrer, Prof. Dr. Dr. h. c. K. T~~UFEL, zum 75. Geburtstag in Dankbarkeit gewidrnet.