141. Zur Kenntnis des Abbaues der Aminosauren im tierisehen Organismus. 8. Uber die komplexe Natur der d-Aminosaure-oxydase von S. Edlbaeher und 0. Wiss. (24. VII. 45.) Am Beispiel der d-Aminosaure-oxydase haben wir in der 6 . Britteilungl) zeigen konnen, dass sowohl Aminosauren als auch Proteine
Zur Kenntnis des Abbaues der Aminosäuren im tierischen Organismus 9. Weitere Mitteilungen über Effektoren der d-Aminosäure-oxydase
✍ Scribed by S. Edlbacher; O. Wiss; A. Walser
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1946
- Tongue
- German
- Weight
- 641 KB
- Volume
- 29
- Category
- Article
- ISSN
- 0018-019X
No coin nor oath required. For personal study only.
✦ Synopsis
Legierung versetzt und rnit H,O auf 30 cm3 aufgefiillt. Wie oben hydriert. Getrocknetes Rohprodukt (5 g) in wenig abs. Pyridin gelost, mit Sorbit-Pyridin-Verbindungl) angeimpft, 2 Std., zuletzt bei Oo krystallisieren gelassen. Abgenutscht, mit wenig abs. Pyridin gewaschen, 3,26 g Krystalle entspr. 2,227 g Sorbit. Das Piltrat mit 15 om3
Acetanhydrid versetzt, wie oben erwarmt u. aufgearbeitet gab 6,5 g rohes 1-Idit-hexaacetat. 3mal aus Ather-Petrolather umkryetallisiert, 4,6 g farblose Bliittchen, Smp. 1 1 9 , k 120,5" '73). I-Sorbit-hexa-acetat schmilzt bei 96,5-97,5O 4).
Die Mikroanalysen wurden im mikroanalytischen Laboratorium der Eidgen. Techn. Hochschule, Ziirich (Leitung W . Manser) ausgefiihrt.
Pharmazeutische Anstalt der Universitat Basel.
22. Zur Kenntnis des Abbawes der
Aminosauren im tierisehen Organismus 9. Weitere Rlitteilungen uber Effektoren der d-Aminosiiure-oxydase von S. Edlbaeher, 0. Wiss und A. Walser. (20. XII. 45.)
I n friiheren Mitteilungen wurde g e ~e i g t ~) ~) , dass der aus Apoferment und Coferment bestehende Symplex der d-Aminosiiureoxydase mit den verschiedensten Aminosiiuren und Proteinen in Komplexe ubergehen kann, wobei jedesmal eine neue Variante der d-Aminosaure-oxydase entsteht. Seit den grundlegenden Arbeiten von 0. Warburg spielt die Blausaure als Hemmkorper zur Charakterisierung yon Enzymen eine entscheidende Rolle. Nach 0. Warburg 7) hemmt die Blausaure die Cytochromoxydase durch Bildung einer Komplexverbindung rnit dem dreiwertigen Hiimineisen.
Weiterhin hat H . A . Krebs*) die von ihm entdeckte d-Aminosaureoxydase unter anderm durch ihr Verhalten gegenuber Blausaure von der Z-Aminosaure-oxydase abtrennen konnen. Ex zeigte sich namlich, dass die 2-Aminosiiure-oxydase durch Cyanion weitgehend gehemmt wird, wiihrend die d-Aminosaure-oxydase niclit beeinflusst wird.
Die Charakterisierung der Z-Aminosaure-oxydase geschah jedoch lecliglich am Beispiel des Z-Asparaginsaure-und des Z-Valin-Abbaues an Rattennierenschnitten. I n ausfuhrlichen Untersuchungen haben deshalb EdZbacher und Grauers) die Hemmbarkeit des oxydativen
📜 SIMILAR VOLUMES
## Abstract 1. Der Einfluss verschiedener Inhibitoren auf die oxydative Desaminierung von __l__‐Phenylalanin und __l__‐Glutaminsäure durch Meerschweinchennierenschnitte wurde geprüft.
b. 1 2 ~-A c e t o x y -p r e g n a n -3 , 2 U -d i o n ( S X X ) . 5,5 g Dien-monoacetat loste man in 30 om3 Chloroform und 100 cm3 Eisessig und liess innerhalb einer Stunde bei 15-20° eine Lijsung von 5 g Chromtrioxyd in 4cm3 Wasser und 23 om3 Eisessig zutropfen. Nach 3 Stunden wurde das Reaktions
werden. Die Dibromierung erfolgt also bei hoheren pH-Werten, im Gegensatz zu den stark sauren Losungen, shfenweise. Hier kann man auch nach Angaben in der Literatur das Monobrom-dimedon fassen, was in sauren wiisserigen Losungen nicht gelingt. Dass 100 Molprozente und nicht 95 auf ein Dimedon beim e
Zur Berechnung der Dissoziationskonstanten sind die obigen Relativmessungen der Leitfahigkeit nicht ausreichend. Bei den durch Formaldehyd verstarkten Aminosauren liefert indessen die konduktometrische Titration auch noch mit 0,06-m. Losungen bei Titration mit OJ-n. NaOH gute Resultate. -2 u s a m m