Studien zur Glyceridstruktur von Fetten 6. Mitt. Untersuchungen an synthetisierten Triglyceriden zur Fettsäurespezifität der Lipase vonGeotrichum candidum

✍ Scribed by Franzke, Cl. ;Kroll, J. ;Petzold, R.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1973
• Tongue: English
• Weight: 860 KB
• Volume: 17
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19730170209

✦ Synopsis

Abstract

Die Spezifität der Lipase von Geotrichum candidum auf verschiedene glyceridgebundene Fettsäuren wird durch Lipolyse synthetischer Triglyceride mit nachfolgender Analyse der Reaktionsprodukte untersucht. Dabei werden folgende Resultate erzielt:

Gesättigte Fettsäuren werden in geringem Maße aus Glyceridsubstraten abgespalten. Unter den gesättigten Fettsäuren wird dabei eine gewisse Bevorzugung von Laurin‐, Myristin‐ und Palmitinsäre festgestellt.

Das Enzym besitzt eine ausgeprägte Spezifität auf cis‐9‐ungesättigte Fettsäuren, wobei eine gewisse Abstufung von Ölsäure über Palmitolein‐ und Linolsäure zur Linolensäure zu verzeichnen ist. Ein hoher Anteil von cis‐9‐ungesättigten Fettsäuren an der Fettsäurezusammensetzung der Glyceridsubstrate wirkt sich positiv auf die Spezifität der Lipase von Geotrichum candidum aus. Das Enzym zeigt eine geringe Bevorzugung von Ölsäure, die in den primären Glyceridpositionen verestert ist.

Stellungsisomere von cis‐9‐ungesättigten Fettsäuren werden nicht oder in geringem Maße aus Glyceridsubstraten abgespalten.

Elaidinsäure wird bei der Lipolyse von Glyceridsubstraten in geringerer Menge als die cis‐isomere Ölsäure in Freiheit gesetzt.

Die ausgeprägte Spezifität der Lipase von Geotrichum candidum auf cis‐9‐ungesättigte Fettsäuren wird mit der Struktur des aktiven Enzymzentrums begründet. Neben einem optimalen Abstand zwischen Bindungs‐ und Wirkungszentrum des Enzyms von ca. 12 Å werden die Affinität des Bindungszentrums auf cis‐Doppelbindungen sowie die sterische Anordnung der restlichen Eiweißkette des Enzyms für die bisher einzigartige Spezifität verantwortlich gemacht.