Les techniques traditionnelies de purification des proteines sont, pour la plupart, longues et laborieuses et, Iorsqu'ehes permettent d'obtenir une enzyme purifiee, ce n'est le plus souvent qu'avec un rendement modeste. De plus, au cours des differentes &apes, ie risque de dbnaturation de la proteine devient important lorsqu'il s'agit d'enzymes instabfes, ce qui est ie cas de la galactokinase de Fenugrec (Trigonella foenum-graecum k., Legumineuses). La mise en oeuvre des procedes classiques de purification des proteines (precipitation par le sulfate d'ammonium, chromatographie sur colonnes de Sephadex G-100 puis de DEAE-Sephadex A-50) per-met d'obtenir cette galactokinase avec un facteur d'enrichissement modeste et un faible rendement. Nous ne pouvions done pas p&parer I'enzyme par cette voie, I'dtude de son m&canisme d'action en n&essitant une quantite relativement importante. La chromato_mphie d'afhnite, technique simple et rapide, a permis I'obtention en une se&e &ape, dune enzyme purifi~ 400 fois, ceci avec un rendement de 80%. Pour la purification des kinases, 1'ATP semble actuellement le ligand Ie plus souvent employ& En effet, pendant que nous mettions au point notre technique, nous avons eu connaissance de la purification de la glucokinase microsomique de foie de rat' et des dactokinase et arabinokinase de Phaseohs awet& par chromatographie d'affiniti sur ATP-Sepharose. Toutefois, ces techniques ne sont pas sp&ifiques puisque toutes fes kinases seront retenues sur un tel support. La galactosamine s'etant r&&lee Ctre un substrat pour la galactokinase de Fenugrec, ROUS avons mis au point une technique de chromatographie d'affinite sur galactosamine-CK-Sepharose, I'avantage de cette technique residant dans Ia facilite de sa pr&aration et dans sa spGc&ite v&-&is de la galactokinase. Dans cette note, nous exposerons et comparerons deux techniques possibles de purification de la galactokinase.