Cell-free extracts from four Lactose-negative strains of Lactobacillus casei and their parents were evaluated for peptidase and esterase activity. The four strains showed aminopeptidase (AP), dipeptidase (DP), carboxypeptidase (CP), aryl-peptidyl amidase (APA) and caseinolytic activities. Very little differences can be noticed between the AP and DP levels of the different strains. On the other hand there were significantly higher CP activities in the Lac( +) strains 64H and ATCC 4646 when compared to the Lac( -) derivatives. A difference in activity between the Lac( +) and its Lac( -) derivative was also observed for the APA and caseinolytic activities.
Parent and mutant strains of Lactobacillus casei posessed three active AP bands, with R F values of 0.18, 0.21 and 0.31 and one DP band with R F value of 0.25. An additional band (0.32) was detected in strain Lactobacillus casei ATCC 4646 Lac( +) and its mutant.
As a general rule the rate of hydrolysis of the p-nitrophenyl esters of fatty acids for the parent and mutant strains of Lactobacillus casei was higer than that of the o-nitrophenyl derivatives. All the strains tested exhibited an esterase band with an R F value of 0.3, while only one substrate was hydroysed by the band showing a lower RF value. a-Naphthyl butyrate was the only substrate hydrolysed by this enzyme in the case of Lactobacillus casei 64H and 11578 while it was a-naphthyl acetate for ATCC 4646.
Zusammenfassung
Peptidase-und Esterase-Aktivitaten von Mutanten von Luctobacillus casei Zellfreie Extrakte aus vier Lactose-negativen Stammen von Lactobacillus casei und deren Eltern werden hinsichtlich ihrer Peptidase-und Esterase-Aktivitaten bewertet. Die vier Stamme besitzen Aminopeptidase (AP)-, Dipeptidase (DP)-, Carboxypeptidase (CP)-, Aryl-Peptidylamidase (APA)-und caseinolytische Aktivitaten. Zwischen den AP-und DP-Niveaus der verschiedenen Stamme werden nur sehr geringe Unterschiede beobachtet. Andererseits bestehen signifikant hohere CP-Aktivaten in den Lac( +)-Stammen 64H und ATCC 4646 im Vergleich zu den Lac( -)-Derivaten. Unterschiede zwischen den Lac( +)-und ihren Lac(-)-Derivaten sind auch bei den APA-und caseinolytischen Aktivititen zu beobachten. Eltern und Mutanten von Luctobacillus casei-Stammen zeigen drei aktive AP-Banden mit RF-Werten von 0,18, 0,21 und 0,31 sowie eine DP-Bande mit einem RF-Wert von 0,25. Beim Stamm Lactobacillus casei ATCC 4646 Lac( +) und seiner Mutante wird eine zusatzliche Bande (0,32) beobachtet. Als allgemeine Regel gilt, daB die Geschwindigkeit der Hydrolyse der p-Nitrophenylester von Fettsauren bei Eltern und Mutanten von Lactobacil/us casei-Stammen hoher ist als diejenige der o-Nitrophenylester-Derivate. Alle getesteten Stamme weisen eine Esterase-Bande bei einem RF-Wert von 0,3 auf, wahrend nur ein Substrat durch eine Bande mit einem niedrigeren RF-Wert hydrolysiert wird. a-Naphthylbutyrat ist bei Lactobacillus casei 64H und 11578 das einzige Substrat, das durch dieses Enzym hydrolysiert wird, bei ATCC 4646 ist es dagegen a-Naphylacetat.