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Isolierung und Charakterisierung der Albuminhauptfraktionen aus den Samen von Sonnenblumen (Helianthus annuus L.) und Raps (Brassica napus L.)

✍ Scribed by Raab, B. ;Schwenke, K. D.


Publisher
John Wiley and Sons
Year
1975
Tongue
English
Weight
275 KB
Volume
19
Category
Article
ISSN
0027-769X

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✦ Synopsis


Abstract

Die mittels Ammoniumsulfat‐Fällung bzw. kombinierter Tannin‐Coffein‐Umsetzung und anschließender Gelchromatographie isolierten Hauptfraktionen der Albumine aus Sonnenblumen‐ und Rapssamen stellen niedermolekulare, stark basische Proteine dar. Die Molekulargewichte liegen zwischen 10000 und 16000, die mittels isoelektrischer Fokussierung und freier Elektrophorese bestimmten isoelektrischen Punkte über pH 10,0.

Der Circulardichroismus im Wellenlängenbereich zwischen 200 und 240 nm weist die Rapsalbumin‐Hauptfraktion als ein gut geordnetes Protein mit 40–46% α‐Helix‐Gehalt in wäßrigen und salzhaltigen Lösungen aus. Eine Hitzedenaturation gelingt erst bei Temperaturen um 100 °C und pH‐Werten über 9.

Nach Einwirkung von 8 M Harnstoff bleiben noch 20% α‐Helix‐Struktur erhalten. Diese konformationelle Stabilität wird durch das Vorliegen von Disulfid‐Brücken im Molekül erklärt.


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keitsminimums in Calciumchlorid-Losungen niedriger Konzentration. Diese ist im Konzentrationsbereich O,IO bis 0,15 M so stark, dal3 eine Wiederauflosung der Proteine erst bei pH-Werten >IO erfolgt. Charakteristisch fur die Calciumchlorid-Losungen ist die rasche Loslichkeitszunahme im isoelektrischen