Über Samenproteins. 8. Mitt. Einfluß von Elektrolytgehalt und pH-Wert auf die Löslichkeit von Globulinen aus dem Samen von Sonnenblumen (Helianthus annuus L.) und aus Ackerbohnen(Vicia faba L.)
✍ Scribed by Schwenke, K. D. ;Robowsky, K. D. ;Augustat, D.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1978
- Tongue
- English
- Weight
- 288 KB
- Volume
- 22
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
keitsminimums in Calciumchlorid-Losungen niedriger Konzentration. Diese ist im Konzentrationsbereich O,IO bis 0,15 M so stark, dal3 eine Wiederauflosung der Proteine erst bei pH-Werten >IO erfolgt. Charakteristisch fur die Calciumchlorid-Losungen ist die rasche Loslichkeitszunahme im isoelektrischen Bereich beim ubergang von 0,15 zu 0,25 M Losungen.
Abb. 12 gibt die Loslichkeitsprofile des Ackerbohnen-Globulinisolates in Losungen verschiedenen Natriumchlorid-Gehaltes wieder. Die Loslichkeit der Proteine im isoelektrischen und neutralen pH-Bereich wachst mit der Salzkonzentration. Bei einer Ionenstarke 20,75 sinkt die Loslichkeit bei pH z,o. Im Konzentrationsbereich bis zu 0,45 M resultieren Kurven rnit deutlichem Loslichkeitsminimum, das noch im isoelektrischen pH-Bereich des Proteins der salzfreien Losung liegt (pH 4,0-4,5). Diese Kurven sind, verglichen mit der salzfreien Losung, entsprechend dem Losungseffekt des Salzes schmaler und flacher. -2 4 6 p 1 8 -2 4 6 8 pHl0 Abb. 1 2 Abb. 13 Abb. 12. EinfluD von Natriumchlorid unterschiedlicher Konzentration auf die Ldslichkeitskurven der ohne NaCI. +-+ 0,15 M NaCl, 0--0 0.30 M NaCl, 0-0 0,45 M NaCl Ackerbohnenglobuline im pH-Bereich z bis 8. 0 -0 0.75 M NaCI, W -W 1.00 M NaCl Abb. 13. EinfluD von Calciumchlorid unterschiedlicher Konzentration auf die Ldslichkeitskurven der Ackerbohnenglobuline im pH-Bereich I bis I I +-----+ 0.01 M CaCI,. o -o 0.5 M CaC4, 0,15 M CaCI,. 0-0 0,25 M CaCI, A -A I,OO M CaCI,, 0-0 2,oo M CaCI, In Abb. 13 ist der Einflul3 verschiedener Calciumchlorid-Konzentrationen auf die Proteinloslichkeit zu erkennen. Gegenuber den in Natriumchlorid-Losungen erhaltenen Kurven tritt hier, ahnlich wie beim Sonnenblumenglobulin, eine erhebliche Verbreiterung des Loslichkeitsmininiums durch den Elektrolyten ein. Wahrend das Protein in salzfreier Losung minimale Loslichkeit bei pH 4,o bis 4,5 und vollstandige Loslichkeit im Bereich unter 2 und uber 7 aufweist, fuhrt eine Salzkonzentration von O,OI M bis 0,05 M zu einer Verbreiterung des Loslichkeitsminimums zwischen pH 4 und 9; vollstandige Loslichkeit liegt unterhalb von pH 2 und oberhalb pH 11 vor. Bei Salzkonzentrationen zwischen O,I und 0,25 M/1 liegt 60 bis g3%ige Proteinloslichkeit bei pH-Werten >4,0 und uber go%ige Loslichkeit bei pH <3,0 vor. Hohe Salzkonzentratiozg Die Nahrung. az. Jhg., Heft 4