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Enzymatische Peptidsynthese. 6. Mitteilung. Enzymatische Bildung von L-Methionyl-L-methionin aus L-Methionin

✍ Scribed by M. Brenner; A. Vetterli

Book ID
102854441
Publisher
John Wiley and Sons
Year
1957
Tongue
German
Weight
824 KB
Volume
40
Category
Article
ISSN
0018-019X

No coin nor oath required. For personal study only.

✦ Synopsis

Abstract

Methionylmethionin ist ein relativ saures Dipeptid; pK = 3,20, pK = 7,53, PI′ = 5,36. Dies hat zur Folge, dass das thermodynamische Gleichgewicht zwischen Methionylmethionin und Methionin durch pH‐Verschiebungen stärker beeinflusst wird als z. B. das Gleichgewicht, im System Alanylglycin/Alanin + Glycin. In Gegenwart einer Dipeptidase aus Ratten‐ oder Schweineleber gelingt es, in einer 0,17‐m. Lösung von L‐Methionin durch blosse Verschiebung des pH zwischen 7 und 8 eine papierchromatographisch nachweisbare Synthese oder Hydrolyse von L‐Methionyl‐L‐methionin zu bewirken. Das Peptid ist auch präparativ gefasst und identifiziert worden. Der Aktivitäts‐ bereich der Dipeptidase aus Schweineleber liegt zwischen pH 6,5 und 9,5 mit einem Optimum bei pH 7,5. Die Hydrolyse von L‐Methionyl‐L‐methionin erfolgt im untersuchten Konzentrationsbereich nach der nullten Ordnung. D‐Methionyl‐D‐methionin wird durch die Dipeptidase nicht angegriffen.

Zur quantitativen Verfolgung der Dipeptidspaltung diente ein genau beschriebenes papierchromatographisches Verfahren, welches gut reproduzierbare Werte liefert.

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