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Ein Strukturmodell für reine [Fe]-Hydrogenasen

✍ Scribed by Vincent E. Kaasjager; Richard K. Henderson; Elisabeth Bouwman; Martin Lutz; Anthony L. Spek; Jan Reedijk

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1998
Tongue
English
Weight
89 KB
Volume
110
Category
Article
ISSN
0044-8249

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✦ Synopsis

Hydrogenasen sind Enzyme, die die reversible Oxidation von Wasserstoff katalysieren. Nach den im Enzym vorliegenden Metallen werden zwei Gruppen unterschieden: reine [Fe]-Hydrogenasen und [NiFe]-Hydrogenasen. [1] Für [NiFe]-Hydrogenasen konnte durch FTIR-Spektroskopie und eine Kristallstrukturanalyse des aus Desulfovibrio gigas isolierten Enzyms die zweikernige [(Cys-S) 2 Ni(m 2 -S-Cys) 2 Fe(CO)-(CN) 2 ]-Einheit im aktiven Zentrum nachgewiesen werden. [2, 3] Die Veröffentlichung der Struktur dieses heterozweikernigen aktiven Zentrums mit den für biologische Systeme ungewöhnlichen Liganden CO und CN [2, 3] war ein Anstoû für die Synthese neuer Verbindungen als Strukturmodelle für Hydrogenasen. [4] Die [Fe]-Hydrogenasen enthalten als metallischen Bestandteil ausschlieûlich Eisen. Leider konnte bis heute keine Struktur einer reinen [Fe]-Hydrogenase aufgeklärt werden, und auch der Aufbau des H 2 -aktivierenden Zentrums ist bislang unbekannt; die Angaben des Eisengehalts in den bisherigen Arbeiten schwanken zwischen 3 ± 6 Fe-Atomen pro Molekül. [5] Es wird aber ein ähnlicher Aufbau

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