An den integralen Proteinen des Nervensystems wie Ionenkanälen, Neurorezeptoren und Transportproteinen für Neurotransmitter finden einige der beeindruckendsten chemischen Vorgänge in lebenden Systemen statt. Es handelt sich um die Moleküle des Denkens, des Erinnerns und der Wahrnehmung von Sinneseindrücken, und eigentlich wissen wir eine ganze Menge über sie. So ermöglicht die auûergewöhnliche Empfindlichkeit der Patch-clamp-Technik die Charakterisierung eines Ionenkanals, wenn dieser nur alle 20 min für eine Dauer von 0.1 ms geöffnet ist ± ein dynamischer Bereich von 10 7 s. Auûerdem wurden Hunderte von Untersuchungen mit der Technik der ortsspezifischen Mutagenese durchgeführt, die zu interessanten Funktionsänderungen führten, aus denen man auf die Rolle individueller Aminosäureseitenketten in Ionenkanal-Proteinen schlieûen konnte. Aus der Sicht des Chemikers wissen wir allerdings noch wenig über Einzelheiten der Strukturen, die der Funktion der Ionenkanäle zugrunde liegen. Die Begründung hierfür ist einfach: Hochauflösende Methoden zur Strukturaufklärung wie die Röntgenstrukturanalyse und die NMR-Spektroskopie sind bei integralen Membranproteinen bestenfalls eingeschränkt einsetzbar. Daher ist die Veröffentlichung der Kristallstruktur eines Kaliumkanals bei einer Auflösung von 3.2 von Rod MacKinnon et al. [1] von der Rockefeller University ein Meilenstein, vielleicht sogar ein Wendepunkt in der molekularen Neurobiologie.
Kaliumkanäle spielen eine zentrale Rolle für das Funktionieren nahezu jeder lebenden Zelle. Indem sie im Nervensystem das Aktionspotential modulieren und das Ruhepotential der Membran festlegen, steuern sie die Frequenz der HIGHLIGHT