Der Nachweis der MAILLARD-Reaktion an Milchproteinen mittels Gel-Isoelektrofocussierung

✍ Scribed by Ludwig, E. ;Freimuth, U.

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1975
• Tongue: English
• Weight: 85 KB
• Volume: 19
• Category: Article
• ISSN: 0027-769X
• DOI: 10.1002/food.19750190915

✦ Synopsis

Milchproteine unterliegen bei langercr Lagerung oder bci Erhitzung in Anmesenheit reduzierender Kohlenhydrate der hf AILLARD-Keaktion. Bereits zu Beginn dieser Reaktion werden e-Aminogruppen des Lysins blockiert. A l s Folge dieser Umsetzung andert sich in besliminten pH-Bereichen dic Ionisierbarkeit der Proteinmolekule und soinit dcren pI-Wert. Deshalb ist zu erwarten, dal3 sich derartige durch M ~~~L . s ~~-R e a k t i o n hcrvorgerufenc Protcinveranderungen sehr empfindlich und sehr friihzeitig init der Isoelektrofocussierung erfassen lassen. Gegenuber dem klassischen Saulen-Verfahren wurdc der horizontalcn Gel-Isoelektrofocussierung der Vorzug gcgcbcn, d a diese methodisclie Variante billiger und einfacher auszufuhren ist. Zur pH-Nessung dient eine spezielle Glasolcktrode mit ebener Mcmbran.

Bei B-Lactoglobulin wird nach lTnisc+zung niit Lactose eine anodisch gerichtete Verlagerunp der ProteInbanden bcobachtet. I hr AustnaB 1st abhangig von der hlenge der blockierten F-Aminogruppcn, also von dcr IntcnsitSt dcr Behandlung. Aus der mel.ibaren Vcrschicbung des PI l3Rt sich jedoch erkennen, daB auch unter sehr drastischen Bedingungen nicht alle Lysin-Reste in eine Kmsctzung in1 Sinne cler MAILLARD-Xeaktion einbezogen werden. Cnter Nutzung japanischer ,2rbcitcn, bei delien die Bcitrage einzelner Aminosauren zum PI eines Proteins untcrsucht werden, wird versucht,