Wahrend die tierischen Katalasen, besonders die Pferdeleber-Katalase, von versehiedenen Forschernl) 2, 3, eingehend bearbeitet worden sind, ist iiber Pflanzen-Katalasen nur wenig mitgeteilt worden. Der Grund dafiir liegt wohl in der grossen Empfindlichkeit und geringen Stabilitat dieser Enzyme. K . Zeile,) gibt eine knappe Vorschrift zur Darstellung von Katalase aus Kiirbis-Kotyledonen. Nach seinen Angaben wurde die bisher wirksamste Losung einer pflanzlichen Katalase erhalten, die jedoch ihre Wirksamkeit bereits nach einem Tag allmahlich verliert.
Diese Mitteilung sol1 als Beitrag zur Kenntnis der Kiirbis-Katalase eine Darsttellungsvorschrift bringen, nach welcher anseheinend reine und relativ bestandige Losungen dimes Enzyms erhalten merden kiinnen. I. 13estjimmung d e r K a t a l a s e . 81s Mass fur die Wirksamkeit des Enzyms gilt die Reaktionskonstante k der monomolekularen Reaktion der H20z-Zerlegung ineist5) in folgender Form: uorin t die Zeit in Minuten, a die ilnfangskoneentration und x die unigesetzte Rlenge des Hydroperoxyds bedeutet . Die Menge des jeweils vorhandenen Hydroperoxyds wird durch Titration mit KMnO, in schwefelsaurer Losung bestimmt ". In zweckmassiger Weise wird die Reaktionskonstante k nach H . (7. EuZer bei einer Konzentration des H20z = 0,005-0,015 molar, hei Oo C und in m/l50 Phosphatpuffer vom prr : 6,s ermittelt. I ) €1. 1).