Nous exprimons It M. le Professeur Kurt H . Meyer notre vive reconnaissance pour Nous remercions Bgalement le Fonds pour l'encouragement des recherchea scientifipues ses conseils et I'intBr6t qu'il a MrnoignB B ce travail. ainsi quc la Rockefeller Foundation pour l'aide qu'ils noiis ont accordbe. RBSUMIZ. Les propriBt6s de l'a-amylase d'aspergillus oryzae cristallisee ont ktk dkcrites. Certaines de ces proprietes sont intermediaires entre celles des wamylases cristalliskes de malt et de bacterie. Comme ces dernikres, l'a-amylase d'Aspergillus oryzae est une albumine. Sa solubilitk dans l'eau est d'env. 10%. Son optimum de pH d'action se trouve entre 5,5 et 5,9; elle eat relativement stable entre les pH 5,5 et 8'5. Son spectre d'absorption prdsente un seul maximum B 280 mp et un point d'inflexion h 292 mp. Son coefficient de temperature a 6th determine entre 00 ct 40°. De ces valeurs, une Bnergie d'activation de 10650 cal/mole a 6th calcul6e.
Par contre, l'a-amylase d'ifspergillus oryzae se distingue nettement des autres a-amylases du fait que son activite n'est modifiee en rien par la presence de differents sels. Elle ne subit aucune desactivation, ni par dialyse prolongde, ni en presence de ((Complexon 11)).
L'existence Bventuelle d'un compos6 dissociable de l'enzyme avec une substance quelconque necessaire B son activite a pu &re beartee.
Enfin son point iso6lectrique, de l'ordre de pH 4,2, est de beaucoup inferieur h celui des autres a-amylases. Les propri6tes des a-amylases pures de diffhrentes provenances ont BtB compstrees.